thumb|300px|Schemat glikolizy Glikoliza, szlak Embdena-Meyerhofa-Parnasa – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których jedna cząsteczka glukozy zostaje przekształcona w dwie cząsteczki pirogronianu.
Glikoliza jest ewolucyjnie starym szlakiem metabolicznym, szeroko rozpowszechnionym wśród organizmów żywych należących do wszystkich trzech domen. U eukariotów i wielu prokariotów; przebiega w cytoplazmie podstawowej oraz w plastydach obecnych w komórkach roślin. U niektórych protistów, takich jak Trypanosoma i Leishmania glikoliza zachodzi w wyspecjalizowanych organellach nazywanych glikosomami.
Najczęstszym typem glikolizy jest schemat Embden-Meyerhof-Parnas, który został odkryty przez Gustava Embdena, Otto Meyerhofa i Jakuba Karola Parnasa.
Sumaryczna reakcja glikolizy jest następująca: glukoza + 2 Pi + 2 ADP + 2 NAD+ → 2 cząsteczki pirogronianu + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O
Rola Rolą glikolizy jest: dostarczanie energii – w wyniku glikolizy powstają 2 cząsteczki ATP oraz substraty do cyklu kwasu cytrynowego i fosforylacji oksydacyjnej, gdzie wytwarzana jest większa ilość ATP. wytwarzanie intermediatów dla szlaków biosyntetycznych.
Etapy Fosforylacja glukozy thumb|250px|Struktura krystaliczna heksokinazy 1 z Kluyveromyces lactis. class=skin-invert-image|100px ATP ADPclass=skin-invert-imageHeksokinazalubGlukokinaza class=skin-invert-image|100px α-D-Glukoza α-D-Glukozo-6-fosforan Fosforylacja glukozy i powstanie glukozo-6-fosforanu jest reakcją nieodwracalną katalizowaną przez heksokinazę lub bardziej specyficznie w wątrobie przez glukokinazę. Jako dawca fosforanu potrzebny jest do tej reakcji ATP, reagujący w formie kompleksu Mg-ATP. Jon magnezu Mg2+ lub dwuwartościowy jon innego metalu, na przykład Mn2+, jest konieczny do aktywności heksokinazy. Enzym ten składa się z dwóch części, które podczas połączenia z glukozą zbliżają się do siebie. W wyniku zbliżenia cząsteczka glukozy zostaje zamknięta wewnątrz białka. Indukowane przez glukozę zmiany struktury enzymu powodują, że środowisko wokół cząsteczki cukru staje się mniej polarne. Jedynym elementem wystającym na zewnątrz enzymu jest węgiel C-6 glukozy z grupą hydroksylową. Obniżenie polarności ułatwia przeniesienie grupy fosforanowej z ATP na węgiel C-6. Zamykanie szczeliny indukowane substratem zapobiega reakcji hydrolizy ATP przy użyciu H2O. Reakcja taka zachodziłaby, gdyby miejsce atomu C-6 z grupą hydroksylową mogło być zajęte przez cząsteczkę wody.
W komórkach roślinnych występuje wiele rodzajów heksokinaz. Większość z nich to enzymy cytozolowe zdolne do fosforylacji zarówno glukozy, jak i innych heksoz w tym fruktozy i mannozy. W niektórych tkankach wstępujące heksokinaza związana zewnętrzną błoną mitochondrialną, fosforylująca przede wszystkim glukozę.
Izomeryzacja thumb|250px|Struktura izomerazy glukozo-6-fosforanowej z Oryctolagus cuniculus. class=skin-invert-image|100px Izomerazaglukozo-fosforanowaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|150px α-D-Glukozo-6-fosforan α-D-Fruktozo-6-fosforan Przekształcenie glukozo-6-fosforanu we fruktozo-6-fosforan następuje przy udziale izomerazy glukozo-6-fosforanowej, z zastrzeżeniem, że przemianie tej ulega tylko anomer α glukozo-6-fosforanu. Reakcja polega na przekształceniu aldozy, którą jest glukoza z grupą aldehydową przy C-1, do ketozy, którą jest fruktoza z grupą ketonową przy C-2. Pierwszy etap reakcji polega na otworzeniu formy pierścieniowej glukozo-6-fosforanu. Dopiero otwarta forma łańcuchowa ulega izomeryzacji do formy łańcuchowej fruktozo-6-fosforanu. Ostatni etap to przekształcenie otwartej formy łańcuchowej do pięcioczłonowej formy pierścieniowej.
Fosforylacja fruktozo-6-fosforanu thumb|250px|Struktura fosfofruktokinazy 1 (PFK-1). class=skin-invert-image|130px ATP ADPclass=skin-invert-imageFosfo-frukto-kinaza class=skin-invert-image|130px β-D-Fruktozo-6-fosforan β-D-Fruktozo-1,6-bisfosforan Fosforylację fruktozo-6-fosforanu przy użyciu ATP przeprowadza enzym fosfofruktokinaza I (PFK-1, ATP-fosfofruktokinaza), powstaje fruktozo-1,6-bisfosforanu oraz ADP. Reakcja ta jest nieodwracalna w warunkach fizjologicznych.
W komórkach roślin wyższych i części niższych fosforylacja fruktozo-6-fosforanu może zachodzić przy udziale fosfofruktokinazy lub 1-fosfotransferazy pirofosforan-fruktozo-6-fosforan (PPi-fosfofruktokinaza). Ten drugi enzym przeprowadza reakcję fosforylacji zużywając nie ATP, lecz pirofosforan, a katalizowana reakcja jest odwracalna. W tkankach młodych fruktozo-1,6-bisfosforan powstaje głównie w wyniku reakcji przeprowadzanej przez PPi-fosfofruktokinazę, a w tkankach starszych ATP-fosfofruktokinazę.
Rozszczepienie fruktozo-1,6-bisfosforanu thumb|250px|Struktura aldolazy z wątroby Oryctolagus cuniculus. class=skin-invert-image|130px Aldolazaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|70px class=skin-invert-image|50px class=skin-invert-image|100px β-D-Fruktozo-1,6-bisfosforan Fosfo-dihydroksy-aceton D-Aldehyd-3-fosfo-glicerynowy Rozszczepienie fruktozo-1,6-bisfosforanu na dwie fosfotriozy – aldehyd 3-fosfoglicerynowy oraz fosfodihydroksyaceton przeprowadzane jest przez aldolazę. Enzym ten katalizuje reakcję aldolową oraz reakcję odwrotną. Nazwa pochodzi od reakcji tworzenia wiązania między dwoma związkami karbonylowymi, jednak w glikolizie dochodzi do reakcj przeciwnej, czyli rozszczepienia wiązania C3-C4 i pierścienia sześciowęglowego cukru. Znane są dwie klasy aldolazy fruktozo-1,6-bisfosforanu (EC 4.1.2.13) o różnym mechanizmie enzymatycznym. Klasa I przeprowadza reakcję poprzez wytworzenie zasady Schiffa pomiędzy grupą karbonylową substratów a grupą aminowa lizyny znajdującej się w centrum aktywnym enzymu. Klasa druga stabilizuje związek pośredni w postaci karboanionu za pomocą dwuwartościowego jonu metalu. Enzymy należące do klasy I nie są jednorodne. U eukariontów to najczęściej homotetramer o masie podjednostki około 40 kDa, a u bakterii są zróżnicowanymi oligomerami o masie podjednostek pomiędzy 27-4- kDa. Aldolazy należące do klasy II występujące u bakterii i eukariontów zwykle są dimerami o masie podjednostek około 40 kDa. U archeanów występują aldolazy zaliczane do klasy I oraz klasy II. Różnią się one jednak znacznie od enzymów występujących w pozostałych domenach. W plastydach najczęściej występuje aldolaza klasy I, jednak u niektórych organizmów stwierdzono występowanie w plastydach aldolazy klasy II. Z badań nad aldolazą klasy II u Escheriachia coli wynika, że kluczowe dla funkcji enzymu są reszty aminokwasów Asn-35, Ser,-61 i Lys-325. Ser-61 bierze udział w wiązaniu aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Pozostałe dwie reszty mają wpływ na zdolności katalityczne enzymu.
Dziedziczny niedobór aldolazy w erytrocytach może wywoływać niedokrwistość hemolityczną.
Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy thumb|250px|Struktura izomerazy triozofosforanowej. class=skin-invert-image|70px Izomerazatriozo-fosforanowaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|100px Fosfo-dihydroksy-aceton D-Aldehyd-3-fosfo-glicerynowy Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przez izomerazę triozofosforanową. W stanie równowagi 96% triozofosforanów występuje w postaci fosfodihydroksyacetonu. Mimo to dzięki izomerazie triozofosforanowej (TIM) możliwe jest szybkie wytworzenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego niezbędnego do dalszego zachodzenia glikolizy. Katalizowana wewnątrzcząsteczkowa reakcja oksydoredukcyjna polega na przeniesieniu atomu wodoru z C-1 na C-2. W oderwaniu protonu od atomu węgla bierze udział Glu-165, zaś His-95 dostarcza proton grupie karbonylowej C-2 stabilizując jej ładunek ujemny. Produktem pośrednim reakcji jest endiol. Enzym zapobiega rozpadowi endiolowego związku pośredniego na metyloglioksal i ortofosforan, nie pozwalając związkowi endiolowemu na oderwanie się. W utrzymywaniu produktu pośredniego uczestniczy 10 reszt aminokwasowych TIM, zamykających endiol w centrum aktywnym.
Utlenianie i fosforylacja aldehydu 3-fosfoglicerynowego thumb|250px|Struktura dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. class=skin-invert-image|100px NAD+ NADH+ Pi + H+class=skin-invert-imageDehydrogenazaaldehydu-3-fosfoglicerynowego class=skin-invert-image|130px D-Aldehyd 3-fosfoglicerynowy D-1,3-bisfosfoglicerynian Przekształcenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego w 1,3-bisfosfoglicerynian (1,3-BPG) z użyciem fosforanu nieorganicznego, NAD+ i enzymu dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Jest to jednoczesna reakcja utleniania i fosforylacji, która może być zmodyfikowana w obecności arsenianu – reaguje on z nieorganicznym fosforanem i tworzy 1-arseno-3-fosfoglicerynian i – zamiast ATP – energię cieplną. Reakcja utleniania jest korzystna termodynamicznie i wykazuje zmianę standardowej energii swobodnej ΔG°' około -50 kJ mol−1. Reakcja ta przebiega w dwóch etapach. W pierwszym z nich aldehyd 3-fosfoglicerynowy łącząć się z grupą tiolową Cys-149 tworzy hemitioacetal. W drugim etapie jon wodorkowy przenoszony jest na NAD+ połączonym z enzymem w pobliżu reszty cysteiny. W oderwaniu protonu od hemiacetalu bierze udział His-176. Druga reakcja wiąże się ze zmianą standardowej energii swobodnej o podobną wartość z przeciwnym znakiem. Sprzężenie obu reakcji jest możliwe dzięki produktowi pośredniemu o charakterze tioestru. Tioestrowy związek pośredni reaguje z ortofosforanem tworząc acylofosforan. W wyniku połączenia z ortofosforanem zostaje uwolniona reszta Cys-149 i powstaje 1,3-bisfosfoglicerynian. Do połączenia może jednak dość tylko gdy powstały w pierwszej reakcji NADH odłączy się od enzymu, a w jego miejsce przyłączy się kolejna cząsteczka NAD+. To właśnie dodatni ładunek dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego ułatwia przyłączenie ortofosforanu. Energetyczne sprzężenie obu reakcji jest kluczowe dla pozyskania energii użytecznej metabolicznie w postaci ATP.
Synteza ATP 1 thumb|250px|Struktura kinaza fosfoglicerynianowej z drożdży. class=skin-invert-image|130px Kinazafosfo-glicerynianowaADP ATPclass=skin-invert-image 100px|class=skin-invert-image D-1,3-bisfosfoglicerynian D-3-fosfoglicerynian Przeniesienie grupy fosforanowej z 1,3-BPG na ADP i utworzenie ATP (fosforylacja substratowa) oraz 3-fosfoglicerynianu – reakcja katalizowana przez kinazę fosfoglicerynianową. Enzym jest monomerem o masie 45 kDa i wysokim stopniu podobieństwa u różnych gatunków. Enzymy z mięśni konia i drożdży są niemal identyczne. Podobnie jak u innych kinaz substraty przyłączane są do dwóch domen. Pierwsza łączy się z 1,3-bisfosfoglicerynianem a druga z kompleksem Mg-ADP. W wyniku zmian konformacyjnych dochodzi do zbliżenia obu substratów i przeniesienia grupy fosforanowej z pozycji C-1 1,3-bisfosfoglicerynianu na ADP Reakcja jest odwracalna.
Przesunięcie fosforanu thumb|250px|Struktura fosfogliceromutazy. class=skin-invert-image|100px Fosfo-glicero-mutazaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|130px D-3-fosfoglicerynian D-2-fosfoglicerynian Przekształcenie 3-fosfoglicerynianu w 2-fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę. Przesunięcie grupy fosforanowej odbywa się poprzez przyłączenie do 3-fosfoglicerynianu fosforanu pochodzącego z reszty histydyny enzymu. W efekcie powstaje 2,3-bisfosfoglicerynian (2,3-BPG). Związek ten służy następnie do ufosforylowania reszty histydyny. Na enzym przenoszona jest grupa z pozycji 3. Do działania enzymu potrzebna jest katalityczna ilość 2,3-bisfosfoglicerynianu.
Odwodnienie thumb|250px|Struktura enolazy z drożdży. class=skin-invert-image|130px –H2OEnolazaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|130px D-2-fosfoglicerynian Fosfoenolopirogronian