Przykłady Degradacja białek w komórkach eukariotycznych zazwyczaj zachodzi przy udziale kompleksu proteasomu rozpoznającego i degradującego ubikwitynowane białka. Ubikwitynacja białek może być wywołana rozpoznaniem specyficznych degronów. Takim sygnałem jest formylowanie N-końcowej metioniny u eukariontów, której poziom u Saccharomyces cerevisiae jest podwyższony w warunkach stresowych (takich jak niska temperatura czy niska dostępność fermentowalnego źródła węgla). Podobnym sygnałem jest acetylacja aminokwasów (metioniny, alaniny, waliny, seryny, treoniny lub cysteiny) zlokalizowanych na N-końcu białek, pociągająca za sobą ubikwitynację i degradację białka.
U bakterii, gdzie translacja białek rozpoczyna się od formylometioniny, która następnie poddawana jest deformylacji, pozostawienie grupy na N-końcu działa destabilizująco na białka. Przykładem degronu bakteryjnego jest także etykietka peptydowa ssrA, kierująca białko do degradacji przez kompleks proteolityczny ClpXP zależny od ATP. W przypadku zatrzymania translacji, do cząsteczki mRNA przyłączany jest krótki łańcuch tmRNA kodujący sekwencję degronu. Dzięki temu, nowo powstały polipeptyd ulega degradacji, a zatrzymany rybosom jest uwalniany.
Przypisy
Kategoria:Białka