W procesie tym protony samoczynnie powracają z przestrzeni międzybłonowej lub wnętrza tylakoidu odpowiednio do macierzy mitochondrialnej lub stromy chloroplastu.
Budowa enzymu Ze względu na miejsce występowania wyróżnia się trzy podstawowe kompleksy syntazy ATP.
Są to: Syntaza ATP mitochondrialna określana jako FoF1 lub MFoF1 Syntaza ATP chloroplastowa określana jako CFoF1 Syntaza ATP prokariotyczna Wszystkie trzy syntazy ATP zaliczane są do grupy F-ATPaz i mają zbliżoną budowę. Każda z nich składa się z dwóch domen. Pierwsza z nich – Fo – jest białkiem wewnątrzbłonowym tworzącym kanał jonowy dla jonów H+. Druga domena jest właściwą syntazą składająca się z kilkunastu polipeptydów tworzących kulista strukturę o średnicy ok. 100 Å.
Ewolucja Uważa się, że ewolucja syntazy ATP zachodziła modułowo. Obie domeny wraz ze swoimi wartościowościami połączyły się zyskując nową funkcję. Domena F1 wykazuje znaczne podobieństwo do heksamerycznej helikazy DNA, a domena Fo jest podobna do kompleksów tworzących motor molekularny napędzający wici komórek.