często razem z typem Iwłókno o dł. 390 nm, N-końcowy fragment globularnyKolageny tworzące układy siecioweIV[α1(IV)]2[α2(IV)]wszystkie błony podstawneVIII[α1(VIII)]3, [α2(VIII)]3, [α1(VIII)]2α2(VIII)śródbłonek, błona Descemetatworzy heksagonalne układy siecioweX[α1(X)]3chrząstka hipertroficznatworzy heksagonalne układy siecioweKolageny kotwicząceVII[α1(VII)]3półdesmosomynajdłuższa domena trójhelikalna o dł. 420 nmKolageny towarzyszące włóknom o przerywanej strukturze helisowej (FACIT)IX[α1(IX)][α2(IX)][α3(IX)]chrząstki, ciało szkliste; towarzyszy kolagenowi typu II3 krótkie domeny kolagenowe zawierające 4 regiony globularneXIIα1[XII]3towarzyszy kolagenowi typu IKolageny transbłonoweXIII[α1(XIII)]3wiele tkanek, m.in. płytka nerwowo-mięśniowakolageny transbłonowe mają N-koniec zatopiony wewnątrz komórki i domenę hydrofobową przechodzącą przez dwuwarstwę lipidową błonyXVII[α1(XVII)]3nabłonek, hemidesmosomyMultipleksyny – kolageny o licznych nieciągłych domenach o budowie helikalnejXV[α1(XV)]3występuje w proteoglikanach, gdzie stanowi rdzeń białkowy połączony z siarczanem chondroityny; towarzyszy kolagenom błony podstawnejstabilizuje mięśnie szkieletowe i mikronaczyniaXVIII[α1(XVIII)]3towarzyszy kolagenom błony podstawnejutrzymuje strukturalną integralność błony podstawnej;