ta sytuacja odpowiada reakcji pierwszego rzędu opisywanej równaniem kinetycznym w przypadku dużego stężenia substratu szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości, a stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysycenia enzymu substratem.
Na stałą Michaelisa wpływa: pH rodzaj substratu siła jonowa temperatura.
Nie zależy ona natomiast od stężenia enzymu.
Wyprowadzenie równania Prawdziwość powyższego równania opiera się na przedstawionym poniżej schemacie reakcji na dwóch kluczowych założeniach: całkowite stężenie enzymu i stężenie produktu pośredniego nie zmieniają się w czasie. Najbardziej odpowiednim równaniem Michaelisa-Menten jest równanie opisane przez Briggsa i J.B.S. Haldane, które przedstawiono poniżej (należy zauważyć, że eksperymentalny parametr również jest używany, ale w tym przypadku jest równy parametrowi kinetycznemu ):
Założono, że jest nieodwracalna, a produkt nie kompleksuje się z enzymem.