epidermal growth factor, EGF) domeny homologiczne z białkami regulującymi dopełniacz (CR), które występują w zmiennej liczbie (2–9), zależnie od selektyny fragment transmembranowy, przechodzący przez błonę komórkową i kotwiczący w niej całą cząsteczkę fragment wewnątrzkomórkowy, stosunkowo krótki
center|schemat budowy selektyny
Rodzaje selektyn Rodzina glikoprotein powierzchniowych komórek, „selektyny”, ma charakterystyczną zdolność do wykorzystywania niektórych z tych struktur węglowodanowych w mechanizmach adhezyjnych, które pomagają zlokalizować leukocyty w obszarach zapalenia. Na pierwszy rzut oka selektyny najłatwiej jest rozróżnić na podstawie ilości domen CR. Jest to jednak zbyt duże uproszczenie, różnice występują bowiem także w przypadku pozostałych domen.
Generalnie wyróżnia się trzy rodzaje selektyn: selektynę L (CD62L), selektynę P (CD62P) oraz selektynę E (CD62E).
Selektyna L (CD62L) Selektyna L (leukocytarna) zawiera jedynie dwie domeny CR, jest zatem najmniejszą z cząsteczek tego typu. Jej masa cząsteczkowa jest oceniana na 74–100 kDa. Zgodnie z nomenklaturą CD nadano jej symbol CD62L, ale znane są też inne synonimy tej cząsteczki: LECAM-1, LAM-1, antygen Mel-14, antygen Leu-8\TQ-1 oraz gp90mel.