Zmiany udało się również wprowadzić w długości fali emitowanego światła, czyli w kolorze w jakim zmutowane białka świecą. Powstały w ten sposób białka świecące na niebiesko (blue, BFP), cyjanowo (cyan, CFP), żółto (yellow, YFP). Każde z tych białek dodatkowo zmodyfikowano w celu zwiększenia wydajności fluorescencji, czyli intensywności świecenia. Tak powstały kolejne wzmocnione (enhanced) białka fluoryzujące – EBFP, ECFP i EYFP. Te modyfikacje, podobnie jak białko GFP w stanie pierwotnym, pozwalają na badanie aktywności kilku różnych promotorów jednocześnie, a tym samym wpływ jednych promotorów na inne. Ponadto, można uwidaczniać w komórkach kilka badanych białek jednocześnie, poprzez połączenie każdego z tych białek z białkami fluoryzującymi na różne kolory.
Dodatkową korzyścią płynącą z zastosowania różnych długości emisji światła przez różne warianty białka jest wykorzystanie ich do badania asocjacji białek (np. heterodimeryzacji receptorów błonowych) przez wykorzystanie zjawiska rezonansowego transferu energii Förstera (ang. Förster resonance energy transfer, FRET). Jedno z badanych białek łączy się z jednym białkiem fluorescencyjnym, a drugie – z białkiem, którego maksimum absorpcji bliskie jest maksimum emisji pierwszego białka fluoryzującego.