Zwiększony poziom cAMP uruchamia serię reakcji, które powodują aktywację fosforylazy, a równocześnie hamują działanie syntezy glikogenowej. Aktywacja fosforylazy polega na fosforylacji specyficznych reszt seryny przez kinazę fosforylazy glikogenu. Fosforylaza w mięśniu jest aktywowana przez adrenalinę za pośrednictwem cAMP. Zwiększenie poziomu cAMP aktywuje następnie kinazę białek zależną od cAMP, która katalizuje, z udziałem ATP, fosforylację nieaktywnej kinazy b fosforylazy do aktywnej kinazy a fosforylazy. Z kolei kinaza a w wyniku kolejnej fosforylacji aktywuje fosforylazę b do fosforylazy a. Wykazano również, że aktywność fosforylazy a tym samym nasilenie glikogenolizy w mięśniach są zsynchronizowane z przejściowym wzrostem stężenia Ca2+ w cytoplazmie oraz ze skurczem mięśni. Rozpad glikogenu w mięśniach zwiększa się kilkaset razy bezpośrednio po rozpoczęciu jego skurczu. Obserwuje się wówczas uwolnienie jonów wapnia, które powodują szybką aktywację kinazy fosforylazy.
Przyspiesza przemiany w cyklu kwasów trikarboksylowych, wzmaga utlenianie komórkowe i syntezę ATP.
Stymuluje wzrost ruchliwości plemników.