Fragmenty β-endorfiny: γ-endorfinę (βEND 1-17) oraz α-endorfinę (βEND 1-16) zidentyfikowano początkowo jako peptydy opioidowe, w ekstrakcie pochodzenia przysadkowo-podwzgórzowegoZakarian S, Smyth DG (1982) Distribution of 3-endorphinrelated peptides in rat pituitary and brain. Biochem J 202:561-571.Akil H, Young E, Watson SJ, Coy DH (1981) Opiate binding properties ofnaturally occurring N- and C- terminus modified beta-endorphins. Peptides 2:289-292Deakin JFW, Dostrovsky JO, Smyth DG (1980) Influence of N-terminal acetylation and C-terminal proteolysis on the analgesic activity of P-endorphin. Biochem J 189:501- 506.Suh HH, Tseng LF, Li CH (1987) Beta-endorphin (1-27) antagonizes beta-endorphin induced hypothermia in mice. Peptides 8:123-126..
Enzymy endoproteolityczne Prekursor POMC w różnych miejscach przysadki jest wykorzystywany inaczej; głównymi produktami przedniej części przysadki są ACTH oraz β-LPH, natomiast w części środkowej przysadki produkowane są w większości melanotropiny oraz β-endorfina. POMC, zanim stanie się aktywnym białkiem, musi przejść szereg cięć proteolitycznych i modyfikacji.