Struktura Izomeraza triozofosforanowa jest homodimerem, tzn. jest złożona z dwóch identycznych podjednostek, z których każda zbudowana jest z około 250 reszt aminokwasowych (zob. wiązanie peptydowe i końce łańcucha (N i C) – przykład polipeptydu Val-Gly-Ser-Ala). Struktura trzeciorzędowa podjednostki zawiera 8 alfa-helis na zewnątrz enzymu i 8 harmonijek beta, które tworzą „beczułkę” wewnątrz enzymu. Na ilustracji poniżej zaznaczono kolorami poszczególne końce łańcuchów polipeptydowych – aminowy koniec N (niebieski) i karboksylowy koniec C (czerwony). Miejsce aktywne tego enzymu tworzą reszty kwasu glutaminowego jak również histydyny. Centrum to znajduje się wewnątrz baryłki. Sekwencja aminokwasów wokół miejsca aktywnego jest silnie zakonserwowana (stabilna) we wszystkich znanych izomerazach triozofosforanowych.
Uwagi
Mutacje U ludzi, deficyt izomerazy triozofosforanowej jest związany z postępującymi, ciężkimi schorzeniami neurologicznymi, które w większości przypadków prowadzą do śmierci, nawet we wczesnym dzieciństwie.
Zobacz też Glikoliza – etap przekształcania fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy
Kategoria:Izomerazy