250px|thumb|Model 3D dimerycznej enolazy z drożdży 250px|thumb|Miejsce aktywne enolazy. Uwidoczniono dwa jony Mg2+ oraz 5 silnie konserwatywnych reszt aminokwasowych niezbędnych do prawidłowego działania enzymu: His-159, Glu-168, Glu-211, Lys-345, Lys-396 Enolaza (EC 4.2.1.11) jest enzymem z klasy liaz. Przeprowadza przedostatnią reakcję w glikolizie, katalizując dehydratację 2-fosfoglicerynianu (2PG) do fosfoenolopirogronianu (PEP).
StrukturaEnolase - Structure 3 W budowie enolazy można wyróżnić jedenaście motywów harmonijek beta oraz dwanaście helis alfa. Trzy harmonijki beta są zlokalizowane na N-końcu enzymu, tak samo jak cztery alfa helisy. Pozostałe harmonijki beta i alfa helisy formują się na kształt beczułki/cylindra, gdzie zlokalizowane jest centrum aktywne.
Miejsce aktywne zlokalizowane jest w regionach C-końca cylindra, gdzie znajdują się specyficzne miejsca przyłączania kofaktorów, w postaci jonów metalu, oraz substratów, takich jak 2-fosfoglicerynian albo fosfoenolopirogronian.
ReakcjaREACTION: R00658 120px|2-fosfoglicerynian ⇌ 70px|Fosfoenolopirogronian + H2O