thumb|Podjednostka M ludzkiej dehydrogenazy mleczanowej z mięśni szkieletowych Dehydrogenaza mleczanowa (skrót LDH, od , EC 1.1.1.27) – enzym z klasy oksydoreduktaz, obecny w wątrobie, mięśniach i jelitach. Katalizuje ostatni etap szlaku glikolitycznego – przejście pirogronianu w mleczan i odwrotnie. Cząsteczka LDH jest tetramerem, złożonym z dwóch różnych podjednostek – H („sercowej”) i M („mięśniowej”), co daje możliwość występowania w postaci pięciu izoenzymów o następującej budowie: LDH1 – HHHH, występuje głównie w komórkach mięśnia sercowego LDH2 – HHHM, obecna w sercu, erytrocytach, mózgu LDH3 – HHMM, obecna w komórkach mózgu, nerki, leukocytach LDH4 – HMMM, obecna w wątrobie i mięśniach LDH5 – MMMM, obecna głównie w mięśniach, ale też w wątrobie W surowicy zdrowego człowieka występują wszystkie izoenzymy, ale największą aktywność wykazują LDH1 i LDH2. Ich aktywność znacznie wzrasta we wczesnym okresie zawału mięśnia sercowego (norma 1333 – 3500 nkat/l), a także w stanach nadmiernego rozpadu krwinek czerwonych, czyli hemolizy. LDH jest też wykładnikiem obrotu komórkowego w przypadku niektórych nowotworów – zwłaszcza tych o dużej złośliwości histologicznej: chłoniaków, białaczek, guzów zarodkowych, czerniaka.