Receptory sprzężone z białkiem G są jednołańcuchowymi białkami transbłonowymi charakteryzującymi się obecnością siedmiu hydrofobowych domen transbłonowych (stąd czasem nazywane są R7G). Receptory te stanowią największą rodzinę białek sygnałowych; są kodowane przez 3–5% genomu (u człowieka jest to ponad 800 genów). Należą do nich m.in. receptory adrenergiczne receptory węchowe receptory chemokin rodopsyna. Nieaktywne białko G związane jest z receptorem i występuje jako heterotrimer (cząsteczka złożona z trzech różnych białkowych podjednostek). Kiedy zewnątrzkomórkowy ligand zwiąże się z receptorem, receptor zwiąże się z białkiem G i zmusi je do odrzucenia związanego z nim GDP i zastąpienia przez GTP – w ten sposób białko G zostanie zaktywowane. Powoduje to dysocjację podjednostki α od podjednostek β i γ, dzięki czemu może nastąpić ich interakcja z innymi cząsteczkami. Aktywowane podjednostki białka G odrywają się od receptora, dyfundują wzdłuż błony i przekazują sygnał za pośrednictwem takich białek efektorowych jak fosfodiesterazy, cyklazy adenylowe, fosfolipazy, kanały jonowe. Pozwala to na uwolnienie cząsteczek przekaźników wtórnych jak cykliczny AMP (cAMP), cykliczny GMP (cGMP), diacyloglicerol (DAG), kationy wapnia] (), trisfosforan inozytolu (IP3).