thumb|Model struktury monomeru ludzkiej galaktokinazy 1 w kompleksie z galaktozą (przedstawiona na czerwono) i analogiem ATP (przedstawiony na pomarańczowo)
Galaktokinaza – enzym, fosfotransferaza umożliwiająca fosforylację α-D-galaktozy do galaktozo-1-fosforanu przy wykorzystaniu jednej cząsteczki ATP. Galaktokinaza katalizuje drugi etap szlaku metabolicznego Leloira, który występuje u większości organizmów i odpowiada za metabolizm β-D-galaktozy do glukozo-1-fosforanu. Galaktokinazę po raz pierwszy wyizolowano z wątroby ssaków. Później szeroko badana była jej forma wyizolowana z drożdży, archeonów, roślin i komórek ludzkich.
Struktura Galaktokinaza składa się z dwóch domen oddzielonych od siebie dużą szczeliną. Te dwa regiony znane są jako domena N- i C-końcowa. Pierścień adeninowy ATP wiąże się z hydrofobową kieszenią, leżąc na ich powierzchni. Domena N-końcowa ma pięć łańcuchów β-harmonijek i pięć α-helis. Domena C-końcowa charakteryzuje się obecnością dwóch warstw naprzemianległych β-harmonijek i sześciu α-helis. Galaktokinaza nie należy do rodziny kinaz cukrowych, ale raczej do klasy enzymów zależnych od ATP – tzw. kinaz rodziny GHMP. GHMP jest skrótem odnoszącym się do oryginalnych członków rodziny enzymów tj. galaktokinazy, kinazy homoseryny, kinazy mewalonianowej i kinazy fosfomewalonianowej.