Stopień adenylacji syntetazy glutaminowej zależy od stosunku stężeń glutaminy do α-ketoglutaranu. Wraz z jego wzrostem więcej cząsteczek ulega adenylacji, co skutkuje mniejszą aktywnością enzymu, natomiast przy jego spadku maleje stopień adenylacji, a aktywność syntetazy rośnie. Wysoki stosunek występuje przy wystarczających zapasach komórkowego azotu, niski wskazuje na jego ograniczony zasób i konieczność wiązania amoniaku przez syntetazę glutaminy.
Adenylatory (AMP-ylatory) Termin „adenylatory” odnosi się do enzymów katalizujących reakcję adenylacji. Podobnie jak kinazy białkowe, przenoszą one fragment cząsteczki ATP na substraty białkowe, tworząc na grupie hydroksylowej wiązanie fosforanoestrowe. O ile jednak kinazy przyłączają do białka tylko grupę fosforanową pochodzącą z ATP, adenylatory przyłączają grupę fosforanową połączoną z resztą adenozyny (czyli resztę AMP): [Białko]−OH + ℗−℗−℗A _kinaza_͕ [Białko]−O−℗ + ℗−℗A [Białko]−OH + ℗−℗−℗A _adenylator_͕ [Białko]−O−℗−A + ℗−℗ gdzie ℗−℗−℗A to ATP Udowodniono, że adenylowana grupa hydroksylowa może należeć do reszty treoniny bądź tyrozyny, podejrzewa się, że może też należeć do reszty seryny. Do 2010 roku zidentyfikowano 4 takie enzymy, i to jedynie u bakterii. Angażują się one w mechanizmy patogeniczności i regulacji metabolizmu bakterii.