Białka SR – konserwatywna rodzina białek, które biorą udział w splicingu RNA poprzez swoją rolę w aktywacji spliceosomu i dalszych etapach splicingu. Swoją nazwę zawdzięczają występowaniu w ich sekwencji aminokwasowej wielokrotnych powtórzeń dipeptydu seryna-arginina (których standardowe skróty to odpowiednio: "S" i "R").
Białka SR zostały odkryte w latach 90. XX wieku u muszek owocówek (Drosophila) i w oocytach płazów, a później u ludzi. Ogólnie rzecz biorąc, organizmy zwierzęce wydają się być wyposażone w białka SR, a organizmy jednokomórkowe nie.
Budowa i funkcja białek SR Białka SR są zbudowane z ok. 200-600 reszt aminokwasowych i posiadają dwie charakterystyczne domeny: motyw rozpoznawania RNA (RRM, z ang. RNA Recognition Motif) i C-terminalnej domeny RS (w której występują dimerowe powtórzenia seryna-arginina).
Białka SR częściej znajdują się w jądrze komórkowym niż w cytoplazmie, ale jest kilka białek SR, które kursują między jądrem a cytoplazmą. Białka z tej rodziny biorą udział w takich procesach jak: konstytutywny i alternatywny splicing pre-mRNA, translacja mRNA oraz w wielu procesach post-transkrypcyjnych, takich jak: jądrowy eksport mRNA.