thumb|360px| Enzim TEV proteaza sadrži primjer katalitskitrijadnih ostataka (crvene boje) u svom aktivnom mjestu. Trijada se sastoji od aspartata (kiselina), histidina (baza) i serina (nukleofil). Supstrat (crni) vezan je veznim mestom, da bi ga orijentisao pored trijade. () Katalitska trijada ili katalizna trijada je skup od tri koordinirane aminokiseline koje se mogu naći na aktivnom mjestu nekih enzima. Katalitske trijade se najčešće nalaze u enzimima hidrolaze i transferaze (npr. proteaze, amidaze, esteraze, acilaze, lipaze i β-laktamaze). Kiselinsko-bazno-nukleofilna trijada je uobičajen motiv za stvaranje nukleofilnog ostatka za kovalentnu katalizu.
Aminokiselinski ostaci formiraju mrežu relejnih punjenja za polarizaciju i aktiviranje nukleofila, koji napada supstrat, formirajući kovalentni intermedijer koji se zatim hidrolizira za oslobađanje proizvoda i regeneraciju slobodnog enzima. Nukleofil je najčešće serinska ili cisteinSKA aminokiselina, ali povremeno I treoninSKA ili čak selenocisteinska. 3D struktura enzima spaja ostatke trijade u preciznoj orijentaciji, iako mogu biti udaljeni u sekvenci (primarna struktura).
Kao i divergentna evolucija funkcije (pa čak i nukleofilne trijade), katalitske trijade pokazuju neke od najboljih primjera konvergentne evolucije. Hemijska ograničenja katalize dovela su do toga da se isti katalitski rastvor nezavisno razvija u najmanje 23 odvojene natporodice proteina. Njihov mehanizam djelovanja je stoga jedan od najbolje proučavanih u biohemiji.
Reference
Vanjski linkovi
Kategorija:Molekularna biologija Kategorija:Kataliza Kategorija:Evolucija