Leucin-bogato ponavljanje (LRR) je proteinski strukturni motiv koji formira α/β potkovičasti nabor. Sastoji se od ponavljajućih 20-30 aminokiselinskih dionica koje su neobično bogate hidrofobnom aminokiselinom leucin. Ova tandemska ponavljanja se obično savijaju zajedno, kako bi formirali domen solenoidnog proteina, koji se naziva domen ponavljanja bogatog leucinom. Tipski, svaka ponavljajuća jedinica ima beta sekvencu-okret-alfa heliksnu strukturu, i sastavljeni domen, građen od mnogih takvih ponavljanja; ima oblik potkovice s unutrašnjim paralelnim beta-listom i vanjskim nizom heliksa. Jedna strana beta lista i jedna strana heliksnog niza izložene su rastvaraču i stoga dominiraju hidrofilni ostaci. Područje između spirala i listova je hidrofobno jezgro proteina i čvrsto je sternonabijeno ostacima leucina.
Ponavljanja bogata leucinom često su uključena u formiranje interakcija protein-protein.
Primjeri Motivi ponavljanja bogati leucinom identificirani su u velikom broju funkcionalno nepovezanih proteina. Najpoznatiji primjer je inhibitor ribonukleaze, ali drugi proteini kao što su tropomiozinski regulator tropomodulin i toll-liki receptor također dijele motiv. Zapravo, toll-liki receptor posjeduje 10 uzastopnih LRR motiva koji služe za vezivanje molekulskih obrazaca povezanih s patogenima i opasnostima.
Iako kanonski LRR protein sadrži otprilike jednu spiralu za svaki beta-lanac, varijante koje formiraju beta-alfa superheliksne nabore ponekad imaju duge petlje, a ne spirale koje povezuju uzastopne beta niti.
Jedna varijantna forma domena bogata leucinom (LRV) ima novi repetitivni strukturni motiv koji se sastoji od naizmjeničnih alfa- i 310-heliksa raspoređenih u desnostranom superheliksu, sa odsustvom beta-listova prisutnih u drugim ponavljanjima bogatim leucinom.
Asocirani domeni Ponavljanja bogata leucinom su često praćena sa N-terminalnim i C-terminalnom cistein-bogatim domenima, ali ne uvijek kao što je slučaj sa C5orf36
Oni se takođe pojavljuju zajedno sa LRR-ovim susjednim domenima. Ovo su mali, svi betalančani domeni, koji su strukturno opisani za protein internalin (InlA) i srodne proteine InlB, InlE, InlH iz patogenih bakterija Listeria monocytogenes. Čini se da je njihova funkcija uglavnom strukturna: spojeni su na terminalni dio ponavljanja bogatih leucinom, značajno stabilizirajući LRR i formirajući zajednički kruti entitet sa LRR. Oni sami nisu uključeni u protein-protein-interakcije, ali pomažu da se predstavi susjedni LRR-domen u tu svrhu. Ovi domeni pripadaju porodici Ig-sličnim domenima po tome što se sastoje od dva usendvičena beta-lista koji prate klasičnu povezanost Ig-domena. Beta lanci u jednom od listova su, međutim, mnogo manji nego u većini standardnih Ig-sličnih domena, što ga čini pomalo izvanrednim.
Klaster gvožđa sumpora nalazi se na N-kraju nekih proteina koji sadrže leucinom bogatu varijantni domen (LRV). Ovi proteini imaju dvodomensku strukturu, sastavljenu od male N-terminalnog domena koji sadrži klaster od četiri cisteinska ostatka u kojem se nalazi 4Fe:4S klaster, i domen većeg C-terminala koji sadrži LRV ponavljanja. Biohemijske studije otkrile su da je 4Fe:4S klaster osjetljiv na kisik, ali izgleda da nema reverzibilne redoks aktivnosti.
Također pogledajte Leucinski zatvarač
Reference
Dopunska literatura
Vanjski linkovi
SCOP LRR fold CATH Alpha-beta horseshoe architecture LRRML: a conformational database of leucine-rich repeats
Kategorija:LRR proteini Kategorija:Proteinske natporodice