thumb|right|250px|Agrekan, glavni proteoglikan u hrskavici, ima 2316 aminokiselina Proteoglikani su proteini koji su jako glikozilirani. Osnovna proteoglikanska jedinica sastoji se od "jezgarnog proteina" sa jednim ili više kovalentno vezanih glikozaminoglikanskih (GAG) lanaca. Tačka vezivanja je serinski (Ser) ostatak na koji je glikozaminoglikan spojen preko tetrasaharidnog mosta (npr. hondroitin-sulfat-GlcA-Gal-Gal- Ksil-PROTEIN). Ser ostatak je općenito u sekvenci -Ser-Gly-X-Gly- (gde X može biti bilo koji ostatak aminokiseline osim prolina), iako nema svaki protein sa ovom sekvencom vezan glikozaminoglikan. Lanci su dugi, linearni ugljikohidratni polimeri koji su negativno nabijeni u fiziološkim uvjetima zbog pojave grupa sulfata i uronske kiseline. Proteoglikani se javljaju u vezivnom tkivu.
Tipovi Proteoglikani su kategorizirani prema njihovoj relativnoj veličini (veliki i mali) i prirodi njihovih glikozaminoglikanskih lanaca. Tipovi uključuju:
Tip Glikozaminoglikani (GAG) Mali proteoglikani Veliki proteoglikani hondroitin sulfat/dermatan sulfat Dekorin, 36 kDabiglikan, 38 kDa Agrekan, 220 kDa, glavni proteoglikan u hrskavici Heparan-sulfat proteoglikan(HSPG) Heparan sulfat/Hondroitin sulfat Testikan, 44 kDa Perlekan, 400–470 kDabetaglikan, >300 kDaagrin, >500 kDa Hondroitin sulfat proteoglikan(CSPG) Hondroitin-sulfat Bikunin, 25 kDaNeurokan, 136 kDa Verzikan, 260-370 kDa, prisutan u mnogim tkivima odraslih uključujući krvne sudove i kožu Brevikan, 145 kDa Keratan-sulfat proteoglikan Keratan-sulfat Fibromodulin, 42 kDalumikan, 38 kDa
Određeni članovi se smatraju članovima „porodice malih proteoglikana bogatik leucinom " (SLRP). To uključuje dekorin, biglikan, fibromodulin i lumikan.
Funkcija
Proteoglikani su glavna komponenta životinjskog vanćelijskog matriksa, supstance "punila" koja postoji između ćelija u organizmu. Ovdje oni formiraju velike komplekse, kako za druge proteoglikane, za hijaluronan i za proteine fibroznog matriksa, kao što je kolagen. Kombinacija proteoglikana i kolagena formira hrskavicu, čvrsto tkivo koje je obično jako hidratizirano (uglavnom zbog negativno nabijenih sulfata u glikozaminoglikanskim lancima proteoglikana). Oni su također uključeni u vezivanje kationa (kao što su natrijski, kalijski i kalcijski) i vode, a takođe regulišu kretanje molekula kroz matriks. Dokazi također pokazuju da mogu uticati na aktivnost i stabilnost proteina i signalnih molekula unutar matriksa. Pojedinačne funkcije proteoglikana mogu se pripisati ili proteinskom jezgru ili vezanom GAG lancu. Mogu poslužiti i kao lubrikanti, stvarajući hidratantni gel koji pomaže izdržati visok pritisak.
Sinteza Proteinska komponenta proteoglikana se sintetiše pomoću ribosoma i translocira u lumen grubog endoplazmatskog retikuluma. Glikozilacija proteoglikana dešava se u Golgijevom aparatu u više enzimskih koraka. Prvo, posebna karika tetrasaharida je vezan za serinski bočni lanac na jezgru proteina da služi kao prajmer za rast polisaharida. Zatim se šećeri dodaju jedan po jedan pomoću glikoziltransferaze. Završeni proteoglikan se zatim eksportuje u sekretornim vezikulama u vanćelijski matriks tkiva.
Klinički značaj
Nemogućnost razgradnje proteoglikana je karakteristična za grupu genetičkih poremećaja, zvanih mukopolisaharidoze. Neaktivnost specifičnih lizosomskih enzima koji normalno razgrađuju glikozaminoglikane dovodi do akumulacije proteoglikana unutar ćelija. To dovodi do različitih simptoma bolesti, ovisno o tipu proteoglikana koji nije razgrađen. Mutacije u genu koji kodira galaktoziltransferazu B4GALT7 rezultiraju smanjenom supstitucijom proteoglikanskih dekorina i biglikana sa glikozaminoglikanskim lancima i uzrokuju spondilodisplazijski oblik Ehlers-Danlosovog sindroma.
Razlika između proteoglikana i glikoproteina Citiranje iz preporuka za IUPAC:
Reference
Vanjski linkovi Diagram at nd.edu
Kategorija:Glikoproteini