Lenterobactina (també anomenada enteroquelina) és un sideròfor d'alta afinitat que adquireix ferro per als sistemes microbians. És principalment trobat en bacteris gramnegatius, com Escherichia coli i Salmonella typhimurium.
L'enterobactina és el sideròfor més fort que es coneix, enllaça l'ió fèrric (Fe3+) amb afinitat K = 1052 M−1. Aquest valor és notablement més gran que fins i tot el d'alguns quelats sintètics, com l'EDTA (Kf,Fe3+ ~ 1025 M−1). A causa de la seva afinitat alta, l'enterobactina és capaç de quelar fins i tot en entorns on la concentració d'ió fèrric roman molt baixa, com ara en els ésser vius. L'enterobactina pot extreure ferro fins i tot de l'aire. Els bacteris patògens poden obtenir ferro d'altres organismes mitjançant aquest sideròfor, fins i tot encara que la concentració de ferro sigui extremadament baixa, com és habitual, a causa de la toxicitat del ferro lliure.
Estructura i biosíntesi L'àcid corismic, un precursor d'aminoàcids aromàtics, és convertit a 2,3-àcid dihidroxibenzoic (DHB) mitjançant una sèrie d'enzims, EntA, EntB i EntC. Un enllaç amida del DHB a la L-serina és llavors catalitzat per EntD, EntE, EntF i EntB. Tres molècules de DHB-Ser experimentar una ciclació intermolecular, formant enterobactina. Tot i que es poden formar un cert nombre de estereoisòmers a causa de la qiralitat de la serina, només l'isòmer Δ-cis és metabòlicament actiu. La primera estructura tridimensional de l'enterobactina enllaçada formant un complex amb un metall va ser determinat per l'enllaç amb el vanadi(IV). miniatura|esquerra|Mecanisme de biosíntesi de la enterobactina a partir d'àcid corismic i L-serina catalitzat per una sèrie d'enzims.
Mecanisme La deficiència de ferro en les cèl·lules bacterianes provoca la secreció d'enterobactina a l'entorn extracellular, causant la formació d'un complex de coordinació "FeEnt" en el qual l'ió fèrric és quelat a la base conjugada de l'enterobactina. En Escherichia coli, la proteïna FepA de la membrana exterior permet llavors l'entrada de FeEnt a l'espai periplasmàtic bacterià. FepB,C,D i G participen en el transport de FeEnt a través de la membrana interior mitjançant un transportador ABC.
Degut a l'extremadament alta afinitat del ferro per l'enterobactina, és necessari escindir el complex FeEnt amb ferrienterobactina esterasa per tal d'obtenir el ferro. Aquesta degradació produeix tres 2,3-dihidroxibenzoil-L-serines. La reducció del ferro (Fe3+ a Fe2+) ocorre conjuntament amb aquesta escissió, però cap enzim reductasa del FeEnt ha estat identificat, i el mecanisme per aquest procés és bastant incert. El potencial de reducció pel complex Fe3+/Fe2+–enterobactina és dependent del pH i varia de −0.57 V (vs NHE) a pH 6 a −0.79 V a pH 7.4 a −0.99 a pH>10.4.
Història L'enterobactina va ser descoberta pels grups de recerca de F. Gibson i J. B. Neilands l'any 1970.J.R. Pollack, J.B. Neilands, Enterobactin, an iron transport compound from Salmonella typhimurium, Biochemical and Biophysical Research Communications, Volume 38, Issue 5, 12 March 1970, Pages 989-992, . Aquests estudis inicials van establir-ne l'estructura i la seva relació amb l'àcid 2,3-dihidroxibenzoic.
Referències
Categoria:Macrocicles Categoria:Benzamides Categoria:Lactones Categoria:Catecols