La coenzyme , ou 8-hydroxy-5-déazaflavine, est une coenzyme flavinique intervenant dans les réactions d'oxydoréduction chez les archées méthanogènes, chez de nombreux actinomycetes, et ponctuellement chez d'autres lignées bactériennes. C'est un substrat pour la déshydrogénase de coenzyme , la réductase de 5,10-méthylènetétrahydrométhanoptérine et la déshydrogénase de méthylènetétrahydrométhanoptérine. Cette coenzyme doit son nom à son maximum d'absorption à .
Structurellement semblable à la riboflavine et au FAD, elle agit davantage comme la nicotinamide. Son potentiel d'oxydoréduction vaut , valeur proche de celle du NADH et du NADPH () ; comme ce dernier, apporte un anion hydrure H−, composé d'un proton et de deux électrons.
Cette structure se retrouve chez les archées, mais aussi chez les bactéries Gram-positives telles que Streptomyces (Actinomycetes) et Mycobacterium J. R. D. McCormick et George O. Morton, « Identity of cosynthetic factor I of Streptomyces aureofaciens and fragment FO from coenzyme of Methanobacterium species », dans J. Am. Chem. Soc. 1982, 104 (14), 4014-4015. . Des variantes de ce cofacteur ont également été identifiées chez une cyanobactérie, Anacystis nidulans A. P. Eker et al., « DNA photoreactivating enzyme from the cyanobacterium Anacystis nidulans », dans J Biol Chem. 1990, 265 (14), 8009–8015. ainsi qu'une algue verte, Scenedesmus acutus, qui est un eucaryote.
intervient dans les processus de méthanogenèse D. E. Graham et R. H. White, « Elucidation of methanogenic coenzyme biosyntheses: from spectroscopy to genomics », dans Nat Prod Rep. 2002, 19 (2), 133–147. , de réduction des sulfites E. F. Johnson et B. Mukhopadhyay, « A new type of sulfite reductase, a novel coenzyme -dependent enzyme, from the methanarchaeon Methanocaldococcus jannaschii », dans J Biol Chem. 2005, 280 (46), 38776-38786. , la détoxication des dérivés réactifs de l'oxygène H. Seedorf et al., « oxidase (FprA) from Methanobrevibacter arboriphilus, a coenzyme -dependent enzyme involved in detoxification », dans Arch Microbiol. 2004, 182 (2-3), 126-137. et la chaîne respiratoire U. Deppenmeier, « The membrane-bound electron transport system of Methanosarcina species », dans J Bioenerg Biomembr., 2004, 36 (1), 55-64. chez les archées.
Une source particulièrement riche en est Mycobacterium smegmatis, dans laquelle plusieurs dizaines d'enzymes utilisent du comme cofacteur à la place de la FMN utilisée par les enzymes homologues de la plupart des autres espèces.
Notes et références
Voir aussi Articles connexes
Coenzyme M Coenzyme B Méthanofurane Tétrahydrométhanoptérine
Liens externes
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