Le cofacteur est le groupement prosthétique de la méthyl-coenzyme M réductase, une enzyme intervenant à la dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes pour libérer le méthane :
CoB–SH + → CoB–S–S–CoM + .
Ce cofacteur doit son nom à son maximum d'absorption à .
Structure Le cofacteur isolé est thermiquement instable et sensible à l'oxydation. Sa structure a été déterminée par cristallographie aux rayons X et spectroscopie RMN G. Farber, W. Keller, C. Kratky, B. Jaun, A. Pfaltz, C. Spinner, A. Kobelt, A. Eschenmoser, « Coenzyme from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy », dans Helvetica Chimica Acta 1991, 74, 697-716.. Il possède seulement cinq double liaisons, ce qui en fait le tétrapyrrole naturel le plus réduit.
La forme active du contient le cation Ni(I), de façon analogue au cofacteur qui contient le cation Co(I). Ces deux ions ont néanmoins une configuration électronique différente : Co(I) est diamagnétique avec une configuration en d8 tandis que Ni(I) est paramagnétique avec une configuration en d9. est le seul tétrapyrrole biologique connu fonctionnant avec du nickel.
Il existe une variante du thiométhylée sur le carbone 172, ce qui ne semble pas altérer les propriétés réactionnelles du cation
Mécanisme proposé Le mécanisme de clivage de la liaison dans la méthyl-coenzyme M n'est pas complètement élucidé, bien qu'il soit établi que la et la s'insèrent sur la méthyl-CoM-réductase dans un canal terminé par le , sur un site axial du nickel. Il est possible que Ni(I) transfère un électron au méthyle pour former le méthane en laissant le nickel à l'état d'oxydation Ni(II) ; ce dernier est ensuite à nouveau réduit à l'état Ni(I) au moment du clivage de la liaison de la par la C. Finazzo, J. Harmer, C. Bauer, B. Jaun, E. C. Duin, F. Mahlert, M. Goenrich, R. K. Thauer, S. Van Doorslaer et A. Schweiger, « Coenzyme B Induced Coordination of Coenzyme M via Its Thiol Group to Ni(I) of in Active Methyl-Coenzyme M Reductase », dans Journal of the American Chemical Society, 2003, 125, 4988-4989..
Notes et références
Catégorie:Cofacteur Catégorie:Méthanogenèse