Le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase est l'association de trois enzymes agissant séquentiellement dans cet ordre : Enzyme Abrév. Cofacteurs Déshydrogénase de 3-Méthyl-2-oxobutanoate : décarboxylaseE1Pyrophosphate de thiamine(TPP)Dihydrolipoyl-transacylase : acyltransféraseE2Lipoamide / dihydrolipoamideCoenzyme A (CoA-SH)Dihydrolipoyl-déshydrogénase : oxydoréductaseE3Dinucléotide flavine-adénine (FAD)Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+)
Ce complexe enzymatique intervient dans la dégradation des acides aminés à chaîne latérale ramifiée, tels que la valine, l'isoleucine et la leucine. Il est structurellement apparenté au complexe pyruvate-déshydrogénase et au complexe alpha-cétoglutarate-déshydrogénase.
La réaction globale catalysée par le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase est la suivante (en considérant les espèces ionisées) :
80px|class=skin-invert-image + CoA-SH + NAD+ → NADH + H+ + + 350px|class=skin-invert-image α-Cétovaline Isobutyryl-CoA
Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :
600px|gauche|vignette|Mécanisme réactionnel du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase ( = sur ce schéma) : - la 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la Pyrophosphate de thiamine (TPP), - la dihydrolipoyl-transacylase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), - la dihydrolipoyl-déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le NAD+.
Notes et références
Liens externes
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