La glycine réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Glycine + phosphate + thiorédoxine réduite → phosphate d'acétyle + + thiorédoxine oxydée +
L'enzyme observée chez Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, fixe la glycine et libère l'ammoniac ; la sous-unité A contient également de la glycine, est réduite par la thiorédoxine et produit un intermédiaire réactionnel utilisé par la sous-unité C pour produire le phosphate d'acétyle . Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la sarcosine réductase et de la bétaïne réductase.
Cette enzyme fait partie d'une voie métabolique appelée la fermentation de la glycine (ou réduction de la glycine) présente chez certaines bactéries anaérobies strictes. Cette voie métabolique permet à ces organismes de produire de l'énergie en absence d'oxygène, notamment grâce à l'un des produits de réaction catalysé par la glycine réductase: l'acétyl-phosphate. Ce composé qui possède une liaison acyl-phosphate (anhydride mixte) à haute énergie est utilisé pour la synthèse d'ATP.
Relativement rare et spécialisée dans la fermentation des acides aminés, cette voie métabolique est principalement retrouvée chez les bactéries appartenant à certains groupes du phylum des Firmicutes, notamment les Clostridia.
Références
Voir aussi
2 Catégorie:Sélénoprotéine