Le cytochrome f (cyt f) est la plus grosse sous-unité du complexe (), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté au complexe des mitochondries ; le y joue un rôle analogue à celui du bien qu'ils aient une structure différente .
La structure tridimensionnelle du cytochrome f du navet (Brassica rapa) a été déterminée . Le segment côté lumen présente deux domaines structurels : un plus petit sur un plus gros lui-même placé sur le segment faisant le lien avec le domaine membranaire. Le domaine le plus gros consiste en un sandwich bêta antiparallèle et un court peptide de liaison à l'hème. Le domaine le plus petit est un feuillet bêta inséré entre les brins bêta F et G du domaine le plus grand. L'hème s'insère entre deux petites hélices et l'extrémité du .
Au sein de la deuxième hélice, la séquence Cys–Xaa–Xaa–Cys–His (résidus 21 à 25) contient les acides aminés liés par covalence à l'hème par liaison thioester avec la et la . est le ligand du cation de fer de l'hème, le étant le groupe amine de la de la première hélice.
Le cytochrome f contient un réseau interne de molécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal à protons ; cette structure semble être conservée dans les différents étudiés.
Notes et références
Catégorie:Métalloprotéine de la photosynthèse