Le photosystème II (PSII) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

2 + 2 plastoquinone + 4 hν + 2 plastoquinol.

Ce complexe enzymatique est le premier à intervenir dans les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière. On le trouve dans la membrane des thylakoïdes chez les cyanobactéries et dans les chloroplastes des plantes et des algues. Il absorbe des photons dont l'énergie excite des électrons qui sont ensuite transférés à travers tout un ensemble de coenzymes et de cofacteurs jusqu'à une plastoquinone réduite en plastoquinol :

Dans la photophosphorylation non cyclique, ces électrons sont remplacés par oxydation de molécules d'eau du lumen des thylakoïdes, ce qui a pour effet de libérer de l'oxygène et des protons H+. Le fournit ainsi les électrons pour toutes les réactions de photosynthèse et contribue à former un gradient de concentration de protons autour de la membrane des thylakoïdes en favorisant l'acidification du lumen de ces sous-organites. Les électrons à haut potentiel transférés à la plastoquinone sont utilisés en dernier ressort par le pour réduire le NADP+ en NADPH.

Dans la photophosphorylation cyclique, ces électrons sont excités dans le puis circulent à travers la ferrédoxine, le complexe et la plastocyanine avant de retourner dans le .

Structure

Le noyau du photosystème II consiste en un hétérodimère pseudo-symétrique de deux protéines homologues, D1 et D2 . Contrairement à tous les centres réactionnels de tous les autres photosystèmes qui ont une paire de molécules de chlorophylle étroitement associées, le pigment qui subit la séparation de charge photoinduite initiale dans le est un monomère de chlorophylle. La charge positive n'étant pas partagée entre deux molécules, le pigment ionisé est très oxydant et intervient dans la dissociation de l'eau.

Le photosystème II des plantes vertes et des cyanobactéries est constitué d'une vingtaine de sous-unités, le nombre exact dépendant des espèces, ainsi que de diverses protéines de collecte lumineuse. Chaque contient au moins : 35 chlorophylle a ; 12 β-carotène ; 2 phéophytine ; 2 plastoquinone ; 2 hème ; 1 bicarbonate ; 20 lipides ; 1 cluster (avec un ion chlorure Cl−) ; 1 cation ferreux Fe2+ non héminique ; peut-être également 2 cations de calcium Ca2+ par monomère.

Sous-unités protéiques sont la fonction est connue Sous-unité Fonction D1 Protéine contenant un centre réactionnel et se liant à la chlorophylle P680, à la phéophytine, au β-carotène, à la quinone et au complexe d'oxydation de l'eau D2 Protéine contenant un centre réactionnel CP43 Se lie au complexe d'oxydation de l'eau PsbO Protéine de stabilisation du manganèse, qui jouxte le complexe d'oxydation de l'eau Coenzymes et cofacteurs Molécule Fonction Chlorophylle Absorbe les photons lumineux et convertit leur énergie en énergie chimique β-carotène Absorbe les trop-pleins d'énergie de photoexcitation Hème b559 Également de la protoporphyrine IX contenant du fer Phéophytine Accepteur d'électrons initial Plastoquinone Transporteur d'électrons mobile interne à la membrane du thylakoïde cluster Complexe d'oxydation de l'eau ()

Plusieurs structures cristallines ont été déterminées pour le photosystème II. Les codes PDB d'accès aux structures de ces protéines sont par exemple , , ( et sont des structures monomériques du dimère de ), (voir ci-dessous), , , , et .

upright=3|centre|vignette|Représentation montrant l'arrangement des différents composants du dans un monomère D1-D2 ().

Complexe d'oxydation de l'eau

vignette|Structure proposée du cluster .

Le complexe d'oxydation de l'eau, souvent appelé de son nom anglais, est un cluster oxométallique de quatre cations de manganèse dont le nombre d'oxydation va de +3 à +5 et un cation de calcium bivalent Ca2+. Au cours de l'oxydation de l'eau, les quatre électrons de l'eau circulent l'un après l'autre d'abord sur la chaîne latérale de la tyrosine puis directement sur la chlorophylle P680.

La structure exacte de ce cluster demeure encore discutée, notamment les structures obtenues par cristallographie aux rayons X car il apparaît que les atomes de manganèse sont réduits par les intenses utilisés pour l'observation, ce qui altère la structure du complexe. Cependant, cette méthode, combinée avec d'autres techniques moins destructrices telles que la spectroscopie EXAFS et la résonance paramagnétique électronique, donne une idée assez claire de la structure de ce cluster. Une possibilité est une structure de type cubane .

Sa structure a été résolue en 2011 avec une résolution de , ce qui a révélé la présence de cinq atomes d'oxygène servant de ponts oxo entre les cinq atomes métalliques et quatre molécules d'eau liées au cluster . Plus de d'eau ont été trouvées dans chaque , certaines formant de grands réseaux par liaison hydrogène qui pourraient servir de canaux à protons H+, à molécules d'eau ou à oxygène .

upright=3|centre|vignette| Schéma de fonctionnement des réactions photosynthétiques dépendantes de la lumière montrant la position du par rapport à la plastoquinone, au complexe , à la plastocyanine, au photosystème I, à la réductase et à l'ATP synthase.

Notes et références

9 Catégorie:Métalloprotéine de la photosynthèse