La caséine β est une protéine du lait. C'est l'une des quatre caséines du lait de vache, avec les caséines αS1, αS2 et κ. Il s'agit d'une holoprotéine comportant , dont il existe plusieurs variants (A1, A2, A, B, C). Le lait de vache contient environ de par litre.
La caséine β humaine est exprimée par le gène CSN2 situé sur le chromosome 4 humain.
Séquence
La séquence du variant β-A1 CN est représentée parB. Ribadeau Dumas et al., « Structure primaire de la caséine β bovine - Séquence complète », INRA, 1972 :
RELEELNVPG EIVESLSSSE ESITRINKKI EKFQSEEQQQ TEDELQDKIH PFAQTQSLVY PFPGPIHNSL PQNIPPLTQT 1 10 20 30 40 50 60 70 80 PVVVPPFLQP EVMGVSKVKE AMAPKHKEMP FPKYPVQPFT QSQSLTLTDV ENLHLPPLLL QSWMHQPHQP LPPTVMFPPQ 81 90 100 110 120 130 140 150 160 SVLSLSQSKV LPVPEKAVPY PQRDMPIQAF LLYQQPVLGP VRGPFPIIV 161 170 180 190 200 209
Les résidus de sérine 15, 17, 18, 19 et 35 sont phosphorylés. Variant A : l'histidine 106 est remplacée par la glutamine Variant A2 : l'histidine 67 est remplacée par la proline Variant B : la sérine 121 est remplacée par de l'arginine Variant C : la sérine 35 n'est pas phosphorylée, et le est remplacé par la lysinePierre Jouan, « Lactoprotéines et lactopeptides, propriétés biologiques ».
Propriétés
La partie N-terminale de la protéine est acide et hydrophile en raison de nombreux résidus glutamate, tandis que la portion C-terminale est hydrophobe. Cette protéine riche en acide glutamique, en glutamine et en proline ne contient aucune cystéine, d'où l'absence de ponts disulfure et une structure assez lâche.
Protéolyse
L'hydrolyse enzymatique de la caséine β libère de nombreux peptides et polypeptides.
Protéose peptone
La fraction protéose peptone du lait comporte plusieurs peptides libérés par l'hydrolyse de la , notamment les (PP5), et 1-107 Anthony T. Andrews, The formation and structure of some proteose-peptone components, Journal of Dairy Research, avril 1979, la lente (PP8-l ou PP8S), , ou la rapide (PP8-r ou PP8F), .
Caséine γ
Auparavant considérées comme des protéines à part entière, les caséines gamma sont maintenant reconnues comme correspondant à des fragments de la . La correspond au , la au , et la au .
Peptides bioactifs
Plusieurs peptides résultant de deux coupures de la caséine β, dont l'une au niveau de la , se sont avérés posséder des propriétés anxiolytiques ou opioïdes, on les appelle casomorphines. L' possède par ailleurs des propriétés immunostimulantes, tandis que certains de ses dérivés sont immunosuppresseurs A. Puri et al., Derivatives of human β-Casein fragments (54-59) exhibit highly potent immunosuppressant activity, Central Drug Research Institut, 27 novembre 2007.
Références
Catégorie:Protéine ou peptide issu du lait