La diméthylsulfoxyde-réductase, ou DMSO-réductase (DMSOR), est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Sulfure de diméthyle + ménaquinone + DMSO + ménaquinol.
Cette enzyme intervient à l'étape finale de la respiration anaérobie de certaines bactéries et archées pour réduire le DMSO en sulfure de diméthyle avec libération d'eau. Au cours de cette réaction, l'atome d'oxygène est d'abord transféré à un cation de molybdène, élément assez rare en biochimie, avant d'être réduit en eau.
Chez , la DMSO-réductase est une protéine hydrosoluble constituée d'une seule sous-unité qui n'a besoin d'aucun autre cofacteur autre que la molybdoptérine. Chez Escherichia coli, elle est incluse dans la membrane plasmique et est constituée de trois sous-unités distinctes : l'une contient le cofacteur à molybdène, l'autre contient quatre centres [4Fe-4S] et la troisième est transmembranaire et oxyde le ménaquinol en ménaquinone. La circulation d'électrons du ménaquinol à travers les centres [4Fe-4S] jusqu'au cofacteur à molybdène génère un gradient de concentration en protons à travers la membrane plasmique utilisé pour produire de l'ATP par couplage chimiosmotique.
Notes et références
3 Catégorie:Protéine à molybdène ou tungstène