La cyclophiline B est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPIB situé sur le chromosome 15 humain.
Il est exprimé dans tous les tissus et présente une homologie avec la cyclophiline A d'environ 65%.
Rôles
Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité.
Elle possède une activité mitotique inhibée par la ciclosporine.
Elle participe à la stabilité du réticulum endoplasmique, à la synthèse des ribosomes et à la transcription de l'ARN. Elle intervient dans le signal calcique. Elle interagit avec la prolactine en augmentant son expression. Elle inhibe la transcription du TNF-alpha, diminuant ainsi la réponse inflammatoire.
En activant le système ERK, elle contribue à la protection des cellules hépatiques contre le stress oxydatif.
En médecine Une mutation du gène cause une forme d'ostéogenèse imparfaite.
Elle jouerait un rôle dans la genèse du cancer du sein.
Elle favoriserait la prolifération de certains types de virus de l'hépatite C.
Notes et références Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
Stocki P, Chapman DC, Beach LA, Williams DB, Depletion of cyclophilins B and C leads to dysregulation of endoplasmic reticulum redox homeostasis, J Biol Chem, 2014;289:23086–23096
Dieriks B, Van Oostveldt P, Spatiotemporal behavior of nuclear cyclophilin B indicates a role in RNA transcription, Int J Mol Med, 2012;29:1031–1038
Bram RJ, Crabtree GR, Calcium signalling in T cells stimulated by a cyclophilin B-binding protein, Nature, 1994;371:355–358
Rycyzyn MA, Reilly SC, O'Malley K, Clevenger CV, Role of cyclophilin B in prolactin signal transduction and nuclear retrotranslocation, Mol Endocrinol, 2000;14:1175–1186
Marcant A, Denys A, Melchior A et al. Cyclophilin B attenuates the expression of TNF-alpha in lipopolysaccharide-stimulated macrophages through the induction of B cell lymphoma-3, J Immunol, 2012;189:2023–2032
Kim K, Kim H, Jeong K et al. Release of overexpressed CypB activates ERK signaling through CD147 binding for hepatoma cell resistance to oxidative stress, Apoptosis, 2012;17:784–796
Barnes AM, Carter EM, Cabral WA et al. Lack of cyclophilin B in osteogenesis imperfecta with normal collagen folding, N Engl J Med, 2010;362:521–528
Fang F, Flegler AJ, Du P, Lin S, Clevenger CV, Expression of cyclophilin B is associated with malignant progression and regulation of genes implicated in the pathogenesis of breast cancer, Am J Pathol, 2009;174:297–308
Weng L, Tian X, Gao Y et al. Different mechanisms of hepatitis C virus RNA polymerase activation by cyclophilin A and B in vitro, Biochim Biophys Acta, 2012;1820:1886–1892
Catégorie:Protéine