vignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire.

Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.. Il existe en tout aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, aminés, dits acides aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop qui sont recodés en codons d'acides aminés en présence de séquences d'insertion particulières, appelées élément pour la sélénocystéine et élément pour la pyrrolysine. La pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes, de sorte que les eucaryotes et les bactéries n'utilisent que aminés protéinogènes.

Bien qu'elle présente une chaîne latérale identique à celle de la méthionine, la est parfois considérée comme un aminé protéinogène car, chez les procaryotes ainsi que dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, c'est elle qui est incorporée par les ribosomes à la place de la méthionine au début des chaînes polypeptidiques lors de la traduction de l'ARN messager ; ce résidu est souvent éliminé par la suite par modification post-traductionnelle de la protéine néoformée..

vignette|Diagramme organisant les 20 acides aminés protéinogènes standard de la biochimie, hormis la pyrrolysine et la sélénocystéine. Le corps humain est capable de synthétiser 12 des 21 acides aminés protéinogènes qu'il utilise, tandis que neuf d'entre eux, dits acides aminés essentiels, doivent lui être apportés par l'alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine.

En revanche, les acides aminés non protéinogènes peuvent être incorporés dans les protéines au cours de modifications post-traductionnelles, comme le ou l'hydroxyproline, voire être totalement absents des protéines, comme l'acide ou la DOPA.

Structure des acides aminés protéinogènes

La planche ci-dessous présente la structure non ionisée des 22 acides aminés protéinogènes ; en solution aqueuse à pH physiologique, les fonctions carboxyle –COOH et amine sont ionisées en carboxylate –COO− et ammonium , les espèces chimiques correspondantes sont des zwitterions.

Propriétés chimiques

Le tableau ci-dessous résume les principales propriétés chimiques des acides aminés protéinogènes et de leur chaîne latérale. Les valeurs proposées pour le point isoélectrique et les constantes d'acidité sont celles de l'université de Calgary., en Alberta.

Acide aminé Abrév. Masse (Da) pI Rayonde van derWaals pKa1(α-COOH) pKa2(α-+NH3) Chaîne latérale pKR Structure Nature Alanine A Ala 89,09404 6,00 67 2,34 9,60 Hydrophobe Arginine R Arg 174,20274 10,76 148 2,17 9,04 12,48 – Polaire, très basique Asparagine N Asn 132,11904 5,41 96 2,02 8,80 Polaire Aspartate D Asp 133,10384 2,77 91 1,88 9,60 3,65 Polaire, acide Cystéine C Cys 121,15404 5,07 86 1,96 10,70 8,33 HydrophobeLa cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire : ., faiblement acide Glutamate E Glu 147,13074 3,22 109 2,19 9,67 4,25 Polaire, acide Glutamine Q Gln 146,14594 5,65 114 2,17 9,13 Polaire Glycine G Gly 75,06714 5,97 48 2,34 9,60 –H Hydrophobe Histidine H His 155,15634 7,59 118 1,82 9,17 6,00 - Polaire, faiblement basique, aromatique Isoleucine I Ile 131,17464 6,02 124 2,36 9,60 Hydrophobe, aliphatique Leucine L Leu 131,17464 5,98 124 2,36 9,60 Hydrophobe, aliphatique Lysine K Lys 146,18934 9,74 135 2,18 8,95 10,53 Polaire, basique Méthionine M Met 149,20784 5,74 124 2,28 9,21 Hydrophobe Phénylalanine F Phe 165,19184 5,48 135 1,83 9,13 – Hydrophobe, aromatique Proline P Pro 115,13194 6,30 90 1,99 10,60 Hydrophobe Pyrrolysine O Pyl 255,31 Polaire, faiblement basique Sélénocystéine U Sec 168,053 5,47 5,73 Sérine S Ser 105,09344 5,68 73 2,21 9,15 5,68 Polaire, faiblement acide Thréonine T Thr 119,12034 5,60 93 2,09 9,10 5,53 Polaire, faiblement acide Tryptophane W Trp 204,22844 5,89 163 2,83 9,39 5,885 – Polaire, faiblement basique, aromatique Tyrosine Y Tyr 181,19124 5,66 141 2,20 9,11 10,07 – Polaire, faiblement acide, aromatique Valine V Val 117,14784 5,96 105 2,32 9,62 Hydrophobe, aliphatique

La valeur du pKR ici donnée correspond à l'acide aminé libre. Cette valeur varie sensiblement pour les résidus d'acides aminés présents dans les protéines, comme l'indique le tableau ci-dessous :

Acide aminé Abrév. Libre Résidu Aspartate D Asp 3,65 3,7 – 4,0 Arginine R Arg 12,48 – Glutamate E Glu 4,25 4,2 – 4,5 Cystéine C Cys 8,33 8,8 – 9,1 Histidine H His 6,00 6,7 – 7,1 Lysine K Lys 10,53 9,3 – 9,5 Tyrosine Y Tyr 10,07 9,7 – 10,1

Expression génétique

Le tableau ci-dessous présente les codons d'ARN messager correspondant à chacun des aminés protéinogènes. Les valeurs relatives à l'abondance relative des acides aminés dans les protéines varient légèrement suivant les espèces et les bases de données utilisées. Elles sont données ici à titre indicatif.

Acide aminé Abrév. Codon(s) d'ARN messager Occurrence dansles protéines. Occurrence chezles vertébrés. Essentielchez l'homme Alanine A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 9,0 % 7,4 % Non Arginine R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 4,7 % 4,2 % Selon les cas Asparagine N Asn AAU, AAC 4,4 % 4,4 % Non Aspartate D Asp GAU, GAC 5,5 % 5,9 % Non Cystéine C Cys UGU, UGC 2,8 % 3,3 % Selon les cas Glutamate E Glu GAA, GAG 6,2 % 5,8 % Selon les cas Glutamine Q Gln CAA, CAG 3,9 % 3,7 % Non Glycine G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,5 % 7,4 % Non Histidine H His CAU, CAC 2,1 % 2,9 % Oui Isoleucine I Ile AUU, AUC, AUA 4,6 % 3,8 % Oui Leucine L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 7,5 % 7,6 % Oui Lysine K Lys AAA, AAG 7,0 % 7,2 % Oui Méthionine M Met AUG 1,7 % 1,8 % Oui Phénylalanine F Phe UUU, UUC 3,5 % 4,0 % Oui Proline P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4,6 % 5,0 % Non Pyrrolysine O Pyl UAG avec élément PYLIS — — — Sélénocystéine U Sel UGA avec élément SECIS — — Non Sérine S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 7,1 % 8,1 % Non Thréonine T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 6,0 % 6,2 % Oui Tryptophane W Trp UGG 1,1 % 1,3 % Oui Tyrosine Y Tyr UAU, UAC 3,5 % 3,3 % Selon les cas Valine V Val GUU, GUC, GUA, GUG 6,9 % 6,8 % Oui Codon-stop – Term UAA, UAG, UGA — — —

Fonctions biochimiques

Le tableau ci-dessous propose une brève description des aminés classés en fonction des codes et abréviations spécifiés par le comité de nomenclature commun IUPAC - IUBMB :