Une β-glucosidase est une glycoside-hydrolase qui agit sur les liaisons osidiques dans lesquelles le glucose est engagé dans une liaison bêta, ce qui la différencie de l'α-glucosidase :

Hydrolyse des résidus terminaux non réducteurs de β-D-glucosyle avec libération de β-D-glucose.

Structure La β-glucosidase est composée de deux chaines polypeptidiques. Chaque chaine, constituée de 438 acides aminés, forme une sous-unité de l'enzyme. Chacune de ces sous-unités contient un site actif. Ce site actif présente trois structures potentielles : la poche, la fente et le tunnel. La poche favorise la reconnaissance des monosaccharides comme le glucose. La fente permet la liaison des sucres pour former des polysaccharides. Le tunnel permet à l'enzyme de se fixer au polysaccharide puis de libérer le produit tout en restant liée au sucre.

Fonction La fonction de cette enzyme est d'hydrolyser divers hétérosides et oligosaccharides. L'oligosaccharide le plus important avec lequel la β-glucosidase réagit est la cellulose. La cellulose est un polymère composé de résidus glucosylés liés par des liaisons β-1,4. De nombreux organismes ont besoin de β-glucosidases, de cellulases () ou de () pour la consommer. Ces enzymes sont des outils puissants pour la dégradation des parois cellulaires végétales par les pathogènes et autres organismes consommant la biomasse végétale. Les β-glucosidases sont essentielles à la digestion de divers nutriments par de nombreux organismes. Cette enzyme effectue une réaction de double déplacement : elle adopte une forme intermédiaire lorsque le premier substrat se fixe au site actif, puis libère le produit avant la fixation d'un autre substrat, avant de revenir à sa forme initiale à la fin de la réaction. Dans le cas de la β-glucosidase, deux résidus carboxylates de glucosides (cellobiose, cellotriose, cellotétraose) sont impliqués au niveau du site actif. La réaction a pour but d'éliminer ces résidus du disaccharide cellobiose afin de produire du glucose lors de l'hydrolyse de la biomasse. Selon la molécule avec laquelle l'enzyme réagit, la réaction produit une ou deux molécules de glucose.

Chez l'humain Les tissus du foie, de l'intestin grêle, de la rate et des reins contiennent une β-glucosidase cytosolique (CBG) qui hydrolyse divers β-D-glycosides. Cette enzyme humaine présente une activité significative envers de nombreux xénobiotiques fréquemment présents dans l'alimentation humaine, notamment les glycosides de phytoestrogènes, les flavonoïdes, les composés phénoliques simples et les cyanogènes. La CBG humaine hydrolyse une large gamme de glucosides alimentaires, jouant probablement un rôle crucial dans le métabolisme des xénobiotiques.

La β-glucosidase liposomale (glucocérébrosidase), présente dans les lysosomes humains, joue un rôle important dans la dégradation des glycosphingolipides, en décomposant le glucosylcéramide en céramide et en glucose. La maladie de Gaucher est caractérisée par une accumulation de glucosylcéramide dans les tissus de l'organisme, due à un déficit ou à une altération de l'activité de la β-glucosidase liposomale. Cette accumulation entraine une fragilisation osseuse, des lésions hépatiques, une splénomégalie et une altération de la fonction splénique.

Outre les β-glucosidases exprimées dans les tissus humains, on trouve également des β-glucosidases bactériennes dans la salive et l'intestin. Produites par le microbiote buccal et gastrointestinal, ces enzymes ont des implications dans la santé humaine, le métabolisme des médicaments et des hormones, et sont impliquées dans certaines maladies.

Requin-marteau tiburo Le requin-marteau tiburo vit dans les eaux tropicales et subtropicales, dans les estuaires aux fonds vaseux ou sableux riches en herbiers marins. On le croyait autrefois exclusivement carnivore. Bien que l'on sache qu'il consomme des herbiers marins, ce comportement était considéré comme accessoire et sans intérêt pour sa survie. Cependant, des études récentes ont révélé que de son intestin postérieur hébergeait une forte activité de la β-glucosidase. Lors de la digestion, l'acidité de l'estomac fragilise les parois cellulaires de l'herbe, permettant ainsi à la β-glucosidase de pénétrer dans les cellules et de digérer la cellulose. Cette activité est comparable à celle de l', un herbivore. Le requin-marteau tiburo est donc capable d'effectuer la même digestion qu'un herbivore. Il est par conséquent désormais classé comme omnivore.

Crabe rouge de l'île Christmas Les crabes terrestres comme le crabe rouge de l'ile Christmas possèdent plusieurs variantes de β-glucosidase, car ce sont des herbivores terrestres. Chez le crabe rouge de l'île Christmas, la β-glucosidase produit non seulement du glucose, mais élimine également le cellobiose. Ceci est important car le cellobiose est un inhibiteur de plusieurs enzymes, dont l'endo-β-1,4-glucanase et la cellobiohydrolase. La β-glucosidase est également capable d'hydrolyser de petits oligomères produits par d'autres enzymes sans l'aide d'une enzyme intermédiaire. De ce fait, la β-glucosidase est une enzyme très efficace non seulement dans le tube digestif du crabe rouge de l'ile Christmas, mais aussi chez d'autres crustacés.

Prunus La β-glucosidase est impliquée dans un mécanisme de défense des Prunus. À l'occasion de morsures, l'enzyme entre en contact avec la prunasine ou l'amygdaline, deux glycosides cyanogènes, pour produire de l'acide cyanhydrique toxique pour l'agresseur, chez qui les cyanures inhibent les cytochromes-oxydades, des enzymes mitochondriales impliquées dans la phosphorylation oxydative et la respiration cellulaire..

Synonymes Parmi les synonymes, dérivés ou enzymes apparentées, on peut citer : gentiobiase, cellobiase, émulsine, élatérase, aryl-β-glucosidase, β-D-glucosidase, β-glucoside-glucohydrolase, arbutinase, amygdalinase, p-nitrophényl-β-glucosidase, primevérosidase, amygdalase, linamarase, salicilinase et β-1,6-glucosidase.

Notes et références

Liens externes

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