Une peroxydase héminique, ou peroxydase hème-dépendante, est une oxydoréductase contenant de l'hème comme cofacteur dans le rôle d'accepteur d'électron afin de catalyser diverses réactions d'oxydation. La plupart de ces enzymes suivent le mécanisme catalytique suivant :
Fe + [Fe=O]R’ (composé ) + ; [Fe=O]R’ + substrat → [Fe=O]R (composé ) + substrat oxydé ; [Fe=O]R + substrat → Fe + + substrat oxydé.
Au cours de cette réaction, l'enzyme réagit avec un équivalent de peroxyde d'hydrogène pour donner un premier composé [Fe=O]R’. Il s'agit d'une réaction d'oxydoréduction à deux électrons au cours de laquelle est réduit en pendant que l'enzyme est oxydée. Un équivalent d'oxydation se trouve sur l'atome de fer, donnant l'intermédiaire oxyferryle, tandis que, pour beaucoup de peroxydases, la porphyrine R est oxydée en radical R’. Le composé oxyde ensuite un substrat organique pour former un radical et le composé , lequel peut oxyder un second substrat.
Les peroxydases héminiques regroupent deux superfamilles, la première présente chez les bactéries, les champignons et les plantes, et la seconde présente chez les animaux. La première peut être organisée en trois grandes classes : Classe — Peroxydases intracellulaires, comprenant la cytochrome c peroxydase (CCP) de levure, protéine soluble présente dans la chaîne respiratoire mitochondriale, où elle joue probablement un rôle protecteur contre les dérivés réactifs de l'oxygène ; l'ascorbate peroxydase (AP), principale enzyme d'élimination du peroxyde d'hydrogène dans les chloroplastes et le cytosol chez les plantes vasculaires ; les catalase-peroxydases bactériennes, qui présentent à la fois une activité enzymatique de type catalase et de type peroxydase, et dont on pense qu'elles protègent les cellules en cas de stress oxydant. Classe — Peroxydases sécrétées fongiques : lignine peroxydases (LiP) et manganèse peroxydase (MnP) ; dans cette dernière, les cations de manganèse Mn servent de substrats réducteurs. Ce sont des glycoprotéines monomériques intervenant dans la dégradation de la lignine. Elle contiennent quatre ponts disulfure conservés et deux sites de liaison au calcium conservés. Classe — Peroxydases sécrétées de plantes, possédant plusieurs fonctions dépendant des tissus, comme l'élimination du peroxyde d'hydrogène des chloroplastes et du cytosol, l'oxydation de composés toxiques, la biosynthèse de la paroi cellulaire, la protection contre les plaies, le catabolisme de l'acide indole 3-acétique (IAA), ou encore la biosynthèse de l'éthylène A. Campa, « Biological roles of plant peroxidases: known and potential function », Peroxidases in chemistry and biology, 2, 1991, p. 25-50.. Elles possèdent les mêmes domaines conservés que les peroxydases de la classe , mais les ponts disulfure sont situés à des endroits différents.
Les études par cristallographie aux rayons X montrent que ces protéines partagent souvent une architecture commune, avec deux domaines entièrement α contenant le groupe prosthétique héminique.
Les sont une autre famille de peroxydases héminiques.
Notes et références
Catégorie:Domaine protéique Catégorie:Hémoprotéine Catégorie:EC 1.11.1