vignette Une peroxydase de cytochrome c ou cytochrome c-peroxydase (CCP) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
2 ferrocytochrome c + 2 ferricytochrome c + 2 .
Cette enzyme est une hémoprotéine soluble dans l'eau isolée pour la première fois en 1940 à partir de levure de boulanger et purifiée au début des années 1960. Sa structure à l'état solide a été élucidée à la fin des années 1970 par cristallographie aux rayons X.
L'enzyme extraite de la levure est un monomère de d'acides aminés et de masse moléculaire . Elle contient une molécule d'hème b lié par covalence. De manière inattendue pour une protéine, elle cristallise par dialyse dans l'eau distillée et sa cristallisation contribue à sa purification, ce qui fait de la cristallisation l'étape finale de la purification de cette protéine.
Comme les autres peroxydases héminiques, la peroxydase de cytochrome c agit par un mécanisme à trois étapes faisant intervenir un composé et un composé intermédiaires :
CCP + ROOH → composé + ROH + ; CCP-composé + e + H → composé ; composé + e + H → CCP.
Les peroxydases de cytochrome c fonctionnent de manière légèrement différente de la plupart des autres peroxydases héminiques en ce qu'elles portent un équivalent d'oxydation sur la chaîne latérale d'un résidu de tryptophane (le résidu Trp191) et non sur la porphyrine. Le composé de cette enzyme a une durée de vie assez long, évoluant en composé avec une demi-vie allant de à quelques heures à température ambiante.
Notes et références
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