Une protéine G hétérotrimérique est une GTPase qui catalyse la réaction :
GTP + GDP + phosphate.
Cette enzyme est une protéine G membranaire formant un complexe enzymatique hétérotrimérique. Elle est parfois qualifiée de « grande » , par opposition aux monomériques, plus petites. Par ailleurs, contrairement à ces dernières, les hétérotrimériques se lient directement à leur récepteur membranaire de la surface cellulaire, dit récepteur couplé aux protéines G. Ces grandes sont constituées de sous-unités alpha (α), bêta (β) et gamma (γ)..
La sous-unité α est liée à une molécule de GTP ou de GDP agissant comme effecteur allostérique sur l'activité de l'enzyme. Lorsque des ligands se lient aux récepteurs des , ces derniers acquièrent une activité de activant la par échange du GDP lié à la par du GTP. La liaison de ce dernier à la protéine induit un changement conformationnel de cette dernière aboutissant à la dissociation de la . C'est généralement la qui se lie aux protéines membranaires effectrices pour poursuivre la transduction de signal, mais le peut également jouer ce rôle. On les retrouve dans des structures et des mécanismes physiologiques tels que la régulation des canaux ioniques, de l'équilibre AMP cyclique/protéine kinase A, des MAP kinases (MAPK), ou encore des phosphoinositide 3-kinases (PI3K).
On connaît quatre grandes familles de protéines G hétérotrimériques : les protéines G (inhibitrices), dites également G, les protéines G, dites également G, les protéines G, qui stimulent l'adénylate cyclase, et donc la formation d'AMPc, et enfin les ..
Notes et références
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