Le soufre est un élément essentiel pour la croissance et le fonctionnement physiologique des plantes. Cependant, sa teneur varie fortement d'une espèce à l'autre, allant de 0,1 à 6 % du poids sec.
Les sulfates absorbés par les racines en constituent la principale source, ils doivent cependant être réduits en sulfure pour pouvoir être métabolisés davantage. Les racines plastides contiennent ainsi toutes des enzymes réductrices de sulfates, néanmoins,
La cystéine sert ensuite de source de soufre réduit à la synthèse de la plupart des autres composés organiques soufrés des plantes. L'essentiel du soufre organique est présent dans la fraction protéique (jusqu'à 70 % du soufre total), sous forme de résidus cystéine et méthionine (deux acides aminés).
La cystéine et la méthionine jouent un rôle déterminant dans la structure et la conformation protéines par l'intermédiaire notamment de la formation de ponts disulfures. Les plantes contiennent par ailleurs une grande variété d'autres composés organiques soufrés, comme les thiols (glutathion), les sulfolipides et les composés soufrés secondaires (alliines, glucosinolates, phytochélatines), qui se révèlent importants dans la physiologie et la protection contre le stress environnemental et les ravageurs.
Les composés soufrés ayant ainsi d'une grande influence sur la qualité des aliments, la compréhension des mécanismes d'assimilation du soufre est essentiel à production de produits phytopharmaceutiques efficaces.
Absorption des sulfates par les plantes Le sulfate est d'abord absorbé par les racines qui ont une forte affinité pour celui-ci. L'absorption du sulfate et son transport vers la pousse sont strictement contrôlés et les racines semblent être l'un des principaux sites régulateurs de l'assimilation du soufre.
Le sulfate est activement absorbé à travers la membrane plasmique des cellules de la racine, puis chargé dans les vaisseaux du xylème et transporté vers la pousse par le courant de transpiration. L'absorption et le transport du sulfate dépendent de l'énergie (entraînés par un gradient de protons généré par les ATPases) à travers un co-transport proton / sulfate. Dans la pousse, le sulfate est déchargé et transporté vers les chloroplastes où il est réduit. Le sulfate restant dans le tissu végétal se concentre principalement dans la vacuole, sa concentration dans le cytoplasme étant maintenue plutôt faible.
Des protéines de transport de sulfate distinctes assurent la médiation de l'absorption, du transport et de la distribution subcellulaire du sulfate. En fonction de leur expression génique cellulaire et subcellulaire et de leur fonctionnement possible, la famille des gènes des transporteurs de sulfate a été classée dans jusqu'à 5 groupes différents. Certains groupes sont exprimés exclusivement dans les racines ou les pousses ou exprimés à la fois dans les racines et les pousses.
Le groupe 1 comprend les « transporteurs de sulfate de haute affinité », qui sont impliqués dans l'absorption du sulfate par les racines. Le groupe 2 sont des transporteurs vasculaires et sont des «transporteurs de sulfate de faible affinité». Le groupe 3 est ce qu'on appelle le « groupe feuille », cependant, on en sait encore peu sur les caractéristiques de ce groupe. Les transporteurs du groupe 4 sont impliqués dans l'efflux de sulfate des vacuoles, alors que la fonction des transporteurs de sulfate du groupe 5 n'est pas encore connue et fonctionnent probablement uniquement comme transporteurs de molybdate.
La régulation et l'expression de la majorité des transporteurs de sulfate sont contrôlées par l'état nutritionnel en soufre des plantes. Lors de la privation de sulfate, la diminution rapide du sulfate de racine est régulièrement accompagnée d'une expression fortement améliorée de la plupart des gènes de transporteur de sulfate (jusqu'à 100 fois), accompagnée d'une capacité d'absorption de sulfate considérablement améliorée. La nature de ces transporteurs n'est pas encore totalement résolue, que ce soit le sulfate lui-même ou les produits métaboliques de l'assimilation du soufre (O-acétylsérine, cystéine, glutathion ) agissent comme des signaux dans la régulation de l'absorption du sulfate par la racine et son transport vers la pousse, et dans l'expression des transporteurs de sulfate impliqués.
Réduction des sulfates dans les plantes Même si les plastes racinaires contiennent toutes les enzymes de réduction du sulfate, la réduction du sulfate a lieu principalement dans les chloroplastes des feuilles. La réduction du sulfate en sulfure se produit en trois étapes. Le sulfate doit être activé en adénosine 5'-phosphosulfate (APS) avant sa réduction en sulfite .
L'activation du sulfate est catalysée par l'ATP-sulfurylase, dont l'affinité pour le sulfate est plutôt faible (Km environ 1 mM) et la concentration de sulfate in situ dans le chloroplaste est très probablement l'une des étapes limitantes / régulatrices de la réduction du soufre. Par la suite, l'APS est réduit en sulfite, catalysé par l'APS-réductase avec probablement du glutathion comme réducteur .
Cette dernière réaction est supposée être l'un des principaux points de régulation de la réduction du sulfate, car l'activité de l'APS-réductase est la plus faible des enzymes de la voie de réduction du sulfate et elle a un taux de renouvellement rapide. Le sulfite est de haute affinité réduit par la sulfite-réductase en sulfure avec la ferrédoxine comme réducteur. Le sulfate restant dans le tissu végétal est transféré dans la vacuole . La remobilisation et la redistribution des réserves de sulfate vacuolaire semblent être plutôt lentes et les plantes carencées en soufre peuvent encore contenir des niveaux détectables de sulfate.
Synthèse et fonction des composés soufrés dans les plantes
Cystéine Le sulfure est incorporé à la cystéine, catalysé par la O-acétylsérine-(thiol)-lyase (OAS-TL), avec l'O-acétylsérine comme substrat. La synthèse de l'O-acétylsérine est catalysée par la sérine-acétyltransférase et avec l'O-acétylsérine (thiol) lyase, elle est associée en tant que complexe enzymatique appelé cystéine-synthase .
La formation de cystéine est l'étape de couplage direct entre le soufre (métabolisme du soufre) et l'assimilation de l'azote chez les plantes. Cela diffère du procédé dans la levure, où le sulfure doit d'abord être incorporé dans l' homocystéine puis converti en deux étapes en cystéine.
La cystéine est un donneur de soufre pour la synthèse de la méthionine, le principal autre acide aminé soufré présent dans les plantes. Cela se produit par la voie de Trans sulfuration et la méthylation de l'homocystéine .
La cystéine et la méthionine sont des acides aminés contenant du soufre et sont d'une grande importance dans la structure, la conformation et la fonction des protéines et des enzymes, mais des niveaux élevés de ces acides aminés peuvent également être présents dans les protéines de stockage des graines. Les groupes thiol des résidus cystéine dans les protéines peuvent être oxydés, ce qui entraîne des ponts disulfure avec d'autres chaînes latérales cystéine (et forment la cystine) et / ou une liaison de polypeptides .
Les ponts disulfure ( liaisons disulfure) apportent une contribution importante à la structure des protéines. Les groupes thiol sont également d'une grande importance dans la liaison au substrat des enzymes, dans les groupes métal-soufre dans les protéines (par exemple les ferrédoxines) et dans les protéines régulatrices (par exemple les thiorédoxines).
Glutathion Le glutathion ou ses homologues, par exemple l'homoglutathion chez les Fabacées ; l'hydroxyméthylglutathion chez les Poacées sont les principaux composés thiols non protéiques hydrosolubles présents dans les tissus végétaux et représentent 1 à 2 % du soufre total. La teneur en glutathion dans les tissus végétaux varie de 0,1 à 3 mM. La cystéine est le précurseur direct de la synthèse du glutathion (et de ses homologues). Premièrement, la γ-glutamylcystéine est synthétisée à partir de la cystéine et du glutamate catalysés par la gamma-glutamylcystéine-synthétase. Deuxièmement, le glutathion est synthétisé à partir de la γ-glutamylcystéine et de la glycine (dans les homologues du glutathion, la β-alanine ou la sérine ) catalysées par la glutathion-synthétase. Les deux étapes de la synthèse du glutathion sont des réactions dépendantes de l'ATP. Le glutathion est maintenu sous forme réduite par une glutathion-réductase dépendante du NADPH et le rapport du glutathion réduit (GSH) au glutathion oxydé (GSSG) dépasse généralement une valeur de 7. Le glutathion remplit divers rôles dans le fonctionnement des plantes. Dans le métabolisme du soufre, il agit comme réducteur dans la réduction des APS en sulfite. C'est également la principale forme de transport du soufre réduit dans les usines. Les racines dépendent probablement en grande partie de leur apport réduit en soufre du transfert des pousses / racines du glutathion via le phloème, puisque la réduction du soufre se produit principalement dans le chloroplaste. Le glutathion est directement impliqué dans la réduction et l'assimilation du sélénite en sélénocystéine. De plus, le glutathion est d'une grande importance dans la protection des plantes contre le stress oxydatif et environnemental et il déprime / piège la formation d' espèces oxygénées réactives toxiques, par exemple le superoxyde, le peroxyde d'hydrogène et les hydroperoxydes lipidiques. Le glutathion fonctionne comme réducteur dans la détoxification enzymatique des espèces réactives de l'oxygène dans le cycle glutathion- ascorbate et comme tampon thiol dans la protection des protéines via une réaction directe avec des espèces réactives de l'oxygène ou par la formation de disulfures mixtes. Le potentiel du glutathion comme protecteur est lié à la taille du pool de glutathion, à son état redox (rapport GSH / GSSG) et à l'activité de la glutathion-réductase . Le glutathion est le précurseur de la synthèse des phytochélatines, qui sont synthétisées enzymatiquement par une phytochélatine-synthase constitutive. Le nombre de résidus γ-glutamylcystéine dans les phytochélatines peut aller de 2 à 5, parfois jusqu'à 11. Malgré le fait que les phytochélatines forment des complexes dont quelques métaux lourds, à savoir. cadmium, on suppose que ces composés jouent un rôle dans l'homéostasie et la détoxification des métaux lourds par tamponnage de la concentration cytoplasmatique des métaux lourds essentiels. Le glutathion est également impliqué dans la détoxification des xénobiotiques, des composés sans valeur nutritionnelle directe ni importance dans le métabolisme, qui à des niveaux trop élevés peuvent affecter négativement le fonctionnement des plantes. Les xénobiotiques peuvent être détoxifiés dans des réactions de conjugaison avec le glutathion catalysé par la glutathion-S-transférase, dont l'activité est constitutive ; différents xénobiotiques peuvent induire des isoformes distinctes de l'enzyme. Les glutathions-S-transférases ont une grande importance dans la désintoxication et la tolérance aux herbicides en agriculture et leur induction par des antidotes d'herbicides (« safeners ») est l'étape décisive pour l'induction de la tolérance aux herbicides dans de nombreuses plantes cultivées. Dans des conditions naturelles, les glutathions-S-transférases sont supposées jouer un rôle important dans la détoxification des hydropéroxydes lipidiques, dans la conjugaison des métabolites endogènes, des hormones et des produits de dégradation de l'ADN et dans le transport des flavonoïdes .
Les sulfolipides