En enzymologie, une pyranose-oxydase ( ) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique
D-glucose + O2 2-déhydro-D-glucose + H2O2
Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-glucose et O2, tandis que ses deux produits sont le 2-déhydro-D-glucose et H2O2.
La pyranose-oxydase est capable d'oxyder le D-xylose, le L-sorbose, le D-galactose, et le D-glucono-1,5-lactone, qui ont la même conformation et configuration cyclique en C-2, C-3 et C-4. Cette enzyme peut utiliser l'oxygène, mais aussi les ions ferrocène, les quinones et le 2,6-dichlorophénolindophénol comme oxydants.
Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est pyranose:oxygène 2-oxydoréductase . D'autres noms couramment utilisés incluent la glucose-2-oxydase et la pyranose-2-oxydase . Cette enzyme participe à la voie des pentoses-phosphates. L’enzyme utilise un cofacteur, le FAD .
La pyranose-oxydase est présente chez plusieurs espèces de champignons dégradant le bois, notamment Trametes versicolor et Phanerochaetes chrysosporium. La forme présente chez T.versicolor est stable en présence de concentrations relativement élevées de différents ions, notamment Na+. La forme de l’enzyme produite par Oscillatoria princeps est stable à haute température.
Notes et références
Catégorie:Enzymologie