redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine.
redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique avec sa fonction amide –CO–NH– caractéristique au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Les protéines sont des macromolécules biologiques présentes dans toutes les cellules vivantes. Ce sont des polymères, formés d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.
Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus. Certaines protéines (nommées enzymes) catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein du cytosquelette ou des tissus (actine, collagène), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent la mobilité (myosine), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l'ADN (histones), la régulation de l'expression génique (facteurs de transcription), le métabolisme énergétique (ATP-synthase) ou encore la transmission de signaux cellulaires (récepteurs membranaires).
Les chaînes protéiques sont synthétisées dans la cellule sur les ribosomes, à partir de l'information codée dans les gènes, qui détermine l'ordre dans lequel s'enchaînent les aminés, dits « protéinogènes », qui sont incorporés directement lors de la biosynthèse des protéines. La succession des résidus d'acides aminés est nommée « séquence » du polypeptide. Des modifications post-traductionnelles peuvent intervenir ensuite, une fois la protéine synthétisée, ce qui peut avoir pour effet d'en modifier les propriétés physiques ou chimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, nommées « cofacteurs », soient incorporés dans des protéines et jouent un rôle essentiel dans leur fonction biologique : c'est, par exemple, le cas de l'hème dans l'hémoglobine, sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter le dioxygène dans le sang.
Les protéines adoptent une structure tridimensionnelle qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en résidus d'acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduisent la chaîne protéique à adopter un repliement spécifique.
En laboratoire, les protéines peuvent être séparées des autres constituants cellulaires (à l'aide de diverses techniques telles que l'ultracentrifugation, la précipitation, l'électrophorèse et la chromatographie) et identifiées par spectrométrie de masse. Le génie génétique offre un grand nombre de méthodes permettant de modifier les protéines (par mutagenèse dirigée) et d’en faciliter la purification, ou localisation dans les tissus (par immunohistochimie). Leur structure tridimensionnelle peut être déterminée par cristallographie aux rayons X, par résonance magnétique nucléaire ou par cryomicroscopie électronique.
Les protéines sont un composant important de l'alimentation animale ; elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides aminés libérés sont absorbés au niveau de l'intestin grêle pour ensuite être réutilisés par l'organisme.
Étymologie vignette|Gerardus Johannes Mulder, le chimiste hollandais qui a découvert les protéines.
Le terme protéine vient du grec ancien , « premier », plus précisément de (« qui occupe le premier rang, de première qualité »), auquel vient s'adjoindre le suffixe -ine qui permet de former des substantifs féminin dans le vocabulaire scientifique et, particulièrement, en chimie...
les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (environ 60 %) du poids sec des cellules (animales). protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée, qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. , au cours du .
Histoire de la découverte Les protéines furent découvertes à partir de 1835 aux Pays-Bas par le chimiste organicien Gerardus Johannes MulderDécouvertes des protéines (1802-1880), sous le nom de wortelstof. C'est son confrère suédois Jöns Jacob Berzelius de protéine.
Biochimie
Les protéines sont formées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, qui sont des biopolymères linéaires pouvant être très longs, composés de résidus d'acides dont il existe une vingtaine de variétés. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la molécule. et de peptide jusqu'à quelques dizaines de résidus.
Tous les acides aminés protéinogènes partagent une structure commune, constituée d'une fonction acide carboxylique, d'une fonction amine primaire sur le , et d'une chaîne latérale. Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière. La planche ci-dessous présente la structure chimique des aminés protéinogènes : Les résidus d'acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des liaisons peptidiques qui s'établissent entre le groupe carboxyle –COOH d'un premier acide aminé et le groupe amine primaire d'un second :
upright=1.7|vignette|centré|Formation d'une liaison peptidique (en rouge) entre deux acides aminés, avec élimination d'une molécule d'eau (en bleu).
Le squelette de la protéine est ainsi constitué d'un enchaînement linéaire de résidus d'acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques. La liaison peptidique présente deux formes de résonance qui lui confèrent en partie les propriétés d'une double liaison, ce qui limite les rotations autour de son axe, de sorte que les quatre atomes du groupe amide -(C=O)NH- sont toujours à peu près coplanaires. Les deux autres liaisons constituant le squelette de l'acide aminé peuvent en revanche tourner librement. Les deux angles dièdres correspondant à ces deux liaisons internes déterminent la géométrie locale adoptée par la chaîne protéique.
L'extrémité de la chaîne polypeptidique côté carboxyle est nommée extrémité , tandis que celle qui est du côté amine est nommé extrémité . Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus, et leur sens peut se recouvrir. On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d'une conformation stable, tandis qu'un peptide désigne généralement une molécule plus courte, dépourvue de structure tridimensionnelle stable. La limite entre peptide et polypeptide se situe à dix résidus d'acides aminés.
Tailles Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires) ; on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres microprotéines (parfois dénommées MiPs). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines, puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques résidus d'acides aminés, peut-être auto-assemblésGarcia Martin S. (2015), Dynamic Nanoproteins: Self-Assembly of Peptides on Monolayer Protected Gold Nanoparticles.), si petites que les systèmes classiques d'analyse génétique ne les repéraient pas. Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein du complexe protéique, en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines commandent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARNStaudt, A. C. et Wenkel, S. (2011), Regulation of protein function by ‘microProteins’, EMBO reports, 12 (1), 35-42.. D'autres promeuvent le développement musculaire et règlent la contraction musculaire. D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux). Chez les plantes(Wang et al (2009)zhang et al, 2009) , elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisation phytohormonale. Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'horloge biologique.
On en trouve notamment dans les venins (d'araignées, de scorpions et d'autres animaux venimeux). Des nanoprotéines complexes peuvent être créées in vitro par autoassemblage d'acides aminés ; elles pourraient peut-être être utilisées pour la reconnaissance et à la catalyse biomoléculaires. On leur a déjà trouvé un intérêt commercial : certains insecticides en utilisent. Elles présentent un intérêt médical : on s'en sert pour marquer des tumeurs cérébrales afin de permettre une chirurgie plus préciseMitch Leslie (2019), Outsize impact, Science, 18 octobre 2019, 366, 6463, 296-299, (résumé)..
Structure
redresse=1.5|vignette|Structure cristallographique d'une protéine chaperon ().
redresse=1.5|vignette|Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle d'une même protéine : l'isomérase de triose-phosphate , une enzyme de la glycolyse.À gauche : représentation de tous les atomes et de leurs liaisons, chaque élément chimique étant représenté par une couleur différente.Au centre : représentation de la conformation du squelette polypeptidique colorée par structure secondaire.À droite : surface moléculaire en contact avec le solvant colorée par type de résidu (acide en rouge, basique en bleu, polaire en vert, apolaire en blanc).
La nature des protéines est déterminée avant tout par leur séquence en résidus d'acides aminés, qui constitue leur structure primaire. Les acides aminés ayant des propriétés chimiques très diverses, leur disposition le long de la chaîne polypeptidique détermine leur arrangement spatial. Celui-ci est décrit localement par leur structure secondaire, stabilisée par des liaisons hydrogène entre résidus d'acides aminés voisins, et, globalement, par leur structure tertiaire, stabilisée par l'ensemble des interactions entre les résidus — parfois très éloignés sur la séquence peptidique mais mis en contact spatialement par le repliement de la protéine — ainsi qu'entre la protéine elle-même et son environnement. Enfin l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques pour former un complexe fonctionnel est décrit par la structure quaternaire de cet ensemble.
Il peut aussi se former des liaisons covalentes supplémentaires, soit au sein d'une même chaîne protéique, soit entre différentes chaînes peptidiques au sein d'une protéine, notamment par la formation de ponts disulfure entre résidus de cystéine.
La plupart des protéines adoptent une conformation tridimensionnelle unique. La forme naturelle d'une protéine in vivo est son état natif, qui correspond à la forme qu'elle prend pour être biologiquement active et fonctionnelle. De nombreuses protéines prennent par elles-mêmes leur forme biologiquement active sous l'effet de la distribution spatiale des résidus d'acides aminés qui les constituent, d'autres ont besoin d'être assistées pour ce faire par des protéines chaperon pour être repliées selon leur état natif.
Niveaux d'organisation En biochimie, on peut donc distinguer quatre niveaux d'organisation pour décrire la structure des protéines : La structure primaire correspond à la séquence en résidus d'acides aminés.