L'hème-oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
hème + 3 accepteurs réduits + 3 biliverdine + Fe2+ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 .
Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer Fe2+ et le monoxyde de carbone CO. Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la .
Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème-oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.
Isoformes Il existe trois isoformes de l'hème-oxygénase :
l'hème-oxygénase 1 (HO-1), l'isoforme induite en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines…) ; l'hème-oxygénase 2 (HO-2), l'isoforme constitutive exprimée dans les conditions normales d'homéostasie ; l'hème-oxygénase 3 (HO-3), sans activité catalytique propre.
Notes et références
Catégorie:EC 1.14.99 Catégorie:Monoxyde de carbone