CD2 (Cluster de différenciation 2) est une molécule d'adhérence cellulaire (CAM, cell adhesion molecule) exprimée à la surface des lymphocytes T et des cellules NK (natural killer). D'autres appellations furent précédemment utilisées pour CD2: antigène CD2, T11/Leu-5, LFA-2, LFA-3 receptor, erythrocyte receptor et Rosette receptorCD2 dans la base de donnees Uniprot.
Structure et classification
CD2 est une protéine composée de 351 acides aminésCD2 sur NCBI Protein dont le poids moléculaire est d'environ 50 kDa. Chez l'homme, son gène est situé sur le chromosome 1 humain, au locus 1p13CD2 sur NCBI Entrez Gene.
CD2 est membre de la superfamille des immunoglobulines. Cette classification est due aux caractéristiques structurales de cette protéine. CD2 possède deux domaines de type immunoglobuline dans sa partie extracellulaireYang J, Ye Y, Carroll A, Yang W, Lee H (2001). "Structural biology of the cell adhesion protein CD2: alternatively folded states and structure-function relation". Curr Protein Pept Sci 2 (1): 1–17..
Fonctions
CD2 interagit avec des molécules d'adhésion exprimées à la surface d'autres cellules, telles que LFA-3/CD58 (lymphocyte function-associated antigen-3) chez l'homme ou CD48 chez les rongeurs.
En plus de ses fonctions d'adhésion, CD2 agit comme une molécule co-stimulatrice pour les cellules T et NK.
Notes et références
Voir aussi Bibliographie Sayre PH, Reinherz EL (1989), « Structure and function of the erythrocyte receptor CD2 on human T lymphocytes: a review. », Scand. J. Rheumatol. Suppl. 76 : 131–44.
Sayre PH, Hussey RE, Chang HC, Ciardelli DL, Reinherz EL (1989), « Structural and binding analysis of a two domain extracellular CD2 molecule. », J. Exp. Med. 169 : 995-1009.
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