L'entéropeptidase () (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion.
Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine.
Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif.
Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés.
Mécanisme d'action
L'entérokinase catalyse la réaction suivante : Val--Lys-Ile-Val~(trypsinogène) → Val--Lys (hexapeptide) + Ile-Val~(trypsine). L'entérokinase coupe au niveau d'une lysine à condition qu'elle soit précédée de 4 acides aspartiques, et qu'elle ne soit pas suivie d'une proline..
En dépit de son nom, l'entérokinase n'est pas une kinase. Elle fut nommée ainsi parce qu'elle modifie le degré d'activité enzymatique de son substrat par une réaction de clivage protéolytique. Les kinases agissent de même par une réaction de phosphorylation.
Séquence L'entéropeptidase humaine comporte 1019 acides aminés (784 acides aminés pour la chaîne lourde et 235 pour la chaîne légère). 10MGSKRGISSR 20HHSLSSYEIM 30FAALFAILVV 40LCAGLIAVSC 50LTIKESQRGA 60ALGQSHEARA 70TFKITSGVTY 80NPNLQDKLSV 90DFKVLAFDLQ 100QMIDEIFLSS 110NLKNEYKNSR 120VLQFENGSII 130VVFDLFFAQW 140VSDENVKEEL 150IQGLEANKSS 160QLVTFHIDLN 170SVDILDKLTT 180TSHLATPGNV 190SIECLPGSSP 200CTDALTCIKA 210DLFCDGEVNC 220PDGSDEDNKM 230CATVCDGRFL 240LTGSSGSFQA 250THYPKPSETS 260VVCQWIIRVN 270QGLSIKLSFD 280DFNTYYTDIL 290DIYEGVGSSK 300ILRASIWETN 310PGTIRIFSNQ 320VTATFLIESD 330ESDYVGFNAT 340YTAFNSSELN 350NYEKINCNFE 360DGFCFWVQDL 370NDDNEWERIQ 380GSTFSPFTGP 390NFDHTFGNAS 400GFYISTPTGP 410GGRQERVGLL 420SLPLDPTLEP 430ACLSFWYHMY 440GENVHKLSIN 450ISNDQNMEKT 460VFQKEGNYGD 470NWNYGQVTLN 480ETVKFKVAFN 490AFKNKILSDI 500ALDDISLTYG 510ICNGSLYPEP 520TLVPTPPPEL 530PTDCGGPFEL 540WEPNTTFSST 550NFPNSYPNLA 560FCVWILNAQK 570GKNIQLHFQE 580FDLENINDVV 590EIRDGEEADS 600LLLAVYTGPG 610PVKDVFSTTN 620RMTVLLITND 630VLARGGFKAN 640FTTGYHLGIP 650EPCKADHFQC 660KNGECVPLVN 670LCDGHLHCED 680GSDEADCVRF 690FNGTTNNNGL 700VRFRIQSIWH 710TACAENWTTQ 720ISNDVCQLLG 730LGSGNSSKPI 740FSTDGGPFVK 750LNTAPDGHLI 760LTPSQQCLQD 770SLIRLQCNHK 780SCGKKLAAQD 790ITPKIVGGSN 800AKEGAWPWVV 810GLYYGGRLLC 820GASLVSSDWL 830VSAAHCVYGR 840NLEPSKWTAI 850LGLHMKSNLT 860SPQTVPRLID 870EIVINPHYNR 880RRKDNDIAMM 890HLEFKVNYTD 900YIQPICLPEE 910NQVFPPGRNC 920SIAGWGTVVY 930QGTTANILQE 940ADVPLLSNER 950CQQQMPEYNI 960TENMICAGYE 970EGGIDSCQGD 980SGGPLMCQEN 990NRWFLAGVTS1000FGYKCALPNR1010PGVYARVSRFTEWIQSFLH
Références
Voir aussi
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