A polinucleótido fosforilase (PNPase) é un encima bifuncional cunha actividade fosforolítica de exorribonuclease 3'→5' e unha actividade de oligonucleótido polimerase 3'-terminal. Isto quere dicir que desmantela unha cadea de ARN empezando polo extremo 3' avanzando cara ao extremo 5'. Tamén sintetiza colas moi heterpoliméricas longas in vivo. Explica toda a poliadenilación residual observada en cepas de Escherichia coli que perderon o encima que realiza a poliadenilación normal. A súa actividade de polimerización do ARN da PNPase descubriuna Marianne Grunberg-Manago traballando no laboratorio de Severo Ochoa en 1955, e críase inicialmente que era responsable da síntese de ARN mensaxeiro dependente de ADN, unha noción que foi desbotada a finais da década de 1950.
Está implicado no procesamento do ARNm e a súa degradación en bacterias, plantas, e animais.
Nos humanos o encima está codificado no xene . Na súa forma activa, esta proteína forma unha estrutura anular que consta de tres moléculas de PNPase. Cada molécula de PNPase consta de dous dominios de RNase PH, un dominio S1 para a unión ao ARN e un dominio de homoloxía K. A proteína está presente en bacterias e nos cloroplastos e mitocondrias dalgunhas células eucariotas. En eucariotas e arqueas, existe un complexo relacionado estrutural e evolutivamente chamado complexo exosoma.
As mesmas siglas (PNPase) téñense usado para outro encima diferente que non ten ningunha relación con este chamado nucleósido púrico fosforilase.
Notas
Véxase tamén Ligazóns externas
Categoría:Ribonucleases Categoría:Transferases