A selenocisteína (Sec ou Se-Cys) é un aminoácido que contén selenio similar á cisteína que forma parte de varios encimas de procariotas e eucariotas (humanos incluídos), e que non pertence ao conxunto de 20 aminoácidos típicos que normalmente forman as proteínas, e considérase un aminoácido especial, que é o 21º aminoácido proteinoxénico de procariotas e eucariotas.
Nomenclatura O comité de nomenclatura da IUPAC/IUBMB recomenda oficialmente para a selenocisteína o símbolo de tres letras Sec e o símbolo dunha letra U.
Estrutura A selenocisteína ten unha estrutura similar á da cisteína, pero cun átomo de selenio ocupando o lugar do xofre típico da cisteína, formando un grupo selenol, que se encontra desprotonado a pH celular (de todos modos, non se sintetiza a partir de cisteína, senón de serina). As proteínas que conteñen un ou máis residuos de selenocisteína denomínanse selenoproteínas.
Bioloxía miniatura|esquerda|Animación da estrutura da selenocisteína. A selenocisteína comparada coa cisteína ten un pKa máis baixo (5,47) e un potencial de redución máis alto. Estas propiedades fana moi adecuada para proteínas que interveñen en actividades antioxidantes.
A diferenza doutros aminoácidos presentes nas proteínas biolóxicas, a selenocisteína non está codificada directamente no código xenético.. Polo contrario, está codificada dun modo especial no codón UGA, que normalmente é un codón de finalización ou stop. Este mecanismo de codificación denomínase recodificación traducional e a súa eficiencia depende da selenoproteína e de factores de iniciación da tradución . Cando as células crecen en ausencia de selenio, a tradución das selenoproteínas remata no codón UGA, polo que a proteína queda truncada, e o encima non é funcional. A presenza no ARNm dun elemento SECIS (Secuencia de inserción da selenocisteína ou SElenoCisteine Insertion Sequence) fai que o codón UGA pase a codificar a selenocisteína. O elemento SECIS está definido por unhas secuencias de nucleótidos características e por un determinado patrón de emparellamentos de bases na estrutura secundaria. Nas bacterias, o elemento SECIS está localizado tipicamente inmediatamente despois do codón UGA dentro do marco de lectura para a selenoproteína Recoding: expansion of decoding rules enriches gene expression By John F. Atkins. Nas arqueas e nos eucariotas, o elemento SECIS está na rexión non traducida 3' (ou 3' UTR) do ARNm, e pode facer que múltiples codóns UGA pasen a codificar a selenocisteína .
A diferenza doutros aminoácidos, non existe unha reserva libre de selenocisteína na célula. A súa alta reactividade produciría danos nas células. A célula almacena selenio nas proteínas da célula que incorporan selenocisteína ou selenometionina.PubChem Selenomethionine (compound)
A síntese da selenocisteína ten lugar nun ARNt especializado, que é tamén o que a incorpora aos polipéptidos en tradución. As estruturas primaria e secundaria do ARNt da selenocisteína ou ARNt(Sec), difire da observada nos ARNt estándar en varios aspectos, principalmente en que ten un talo aceptor de 8 pares de bases de lonxitude (nas bacterias) ou de 10 pares (nos eucariotas), unha rexión brazo de lonxitude variable, e substitucións en varias posicións de bases ben conservadas. Os ARNt da selenocisteína son cargados inicialmente con serina por acción dunha seril-ARNt ligase, pero o Ser-ARNt(Sec) resultante non se utiliza na tradución porque non é recoñecido polo factor de tradución normal (EF-Tu en bacterias, eEF1A en eucariotas). En realidade, o que ocorre é que o residuo de serina unido ao ARNt é convertido nun residuo de selenocisteína polo encima selenocisteína sintase (que contén fosfato de piridoxal). Finalmente, o Sec-ARNt(Sec) é especificamente unido a un factor de elongación traducional alternativo (SelB ou mSelB, tamén chamado eEFSec), que o cede de maneira dirixida aos ribosomas que están traducindo ARNm para selenoproteínas. A especificidade deste mecanismo de cesión depende da presenza dun dominio proteico extra (en bacterias, SelB) ou unha subunidade extra (SBP2 no mSelB/eEFSec eucariótico), que se une ás estruturas secundarias de ARN correspondentes formadas polos elementos SECIS nos ARNm de selenoproteínas.
Exemplos de encimas que conteñen selenocisteína son: glutatión peroxidases, tetraiodotironina 5' deiodinases, tiorredoxina redutases, formato deshidroxenases, glicina redutases, e algunhas hidroxenases. Hai 25 proteínas humanas coñecidas que conteñen selenocisteína (selenoproteínas).
Notas
Véxase tamén Outros artigos Pirrolisina, outro aminoácido especial que pode aparecer nas proteínas dalgúns procariotas. Aminoácido proteinoxénico
Bibliografía
Categoría:Aminoácidos Categoría:Compostos de organoselenio