Robert Huber (München, 1937. szeptember 20. –) német biokémikus. 1988-ban kémiai Nobel-díjjal tüntették ki, Johann Deisenhoferrel és Hartmut Michellel megosztva, „a fotoszintetikus reakció központ 3 dimenziós felépítésének meghatározásáért”.
Életrajz 1937. február 20-án született Münchenben, a Harmadik Birodalom idején, Sebastian és Helene Huber első gyermekeként. Édesapja pénztáros volt egy bankban, míg édesanyja háztartásbeli. 1947 és 1956 között a müncheni Humanistisches Karls-Gymnasiumban tanult, majd a Müncheni Műszaki Egyetem kémia szakán tanult, ahol 1960-ban szerzett diplomát.
1990-ban a Leopoldina Német Természettudományos Akadémia tagja lett.Deutsche Akademie der Naturforscher Leopoldina – Mitglieder 1995-ben a National Academy of Sciences tagja lett.
Publikációk (válogatás) Huber, R., Epp, O. and Formanek, H. (1969). The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin. Acta Cryst. A25, 15-28. Huber, R., Kukla, D., Rühlmann, A., Epp, O. and Formanek, H. (1970). The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. Naturwiss. 57, 389. Huber, R., Kukla, D., Bode, W., Schwager, P., Bartels, K., Deisenhofer, J. and Steigemann, W. (1974). Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. J. Mol. Biol. 89, 73-101. Huber, R., Deisenhofer, J., Colman, P. M., Matsushima, M. and Palm, W. (1976). Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. Nature 264, 415-420. Huber, R. and Bode, W. (1978). Structural basis of the activation and action of trypsin. Acc. Chemi. Res. 11, 114-122. Löbermann, H., Tokuoka, R., Deisenhofer, J. and Huber, R. (1984). Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. J. Mol. Biol. 177, 531-556. Schirmer, T., Bode, W., Huber, R., Sidler, W. and Zuber, H. (1985). X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. J. Mol. Biol. 184, 257-277. Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. and Michel, H. (1985). Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. Nature 318, 618-624. Huber, R. (1988). Flexibility and rigidity of proteins and protein-pigment complexes. Angew. Chem. Int. E. Engl. 27, 79-88. Ladenstein, R., Schneider, M., Huber, R., Bartunik, H. D., Wilson, K., Schott, K. and Bacher, A. (1988). Heavy riboflavin synthase from Bacillus subtilis. Crystal structure analysis of the Icosahedral b60 capsid at 3.3 Å resolution. J. Mol. Biol. 203, 1045-1070. Huber, R. (1989). A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). EMBO J. 8, 2125-2147. Bode, W., Mayr, I., Baumann, U., Huber, R., Stone, S. R. and Hofsteenge, J. (1989). The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. EMBO J. 8, 3467-3475. Messerschmidt, A. and Huber, R. (1990). The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. Eur. J. Biochem. 187, 341-352. Rydel, T., Ravichandran, K. G., A., T., Bode, W., Huber, R., Fenton, J. W. and Roitsch, C. (1990). The structure of a complex of recombinant hirudin and human a-thrombin. Science 249, 277-280. Bode, W. and Huber, R. (1994). Proteinase-protein inhibitor interactions. Fibrinolysis 8, 161-171. Löwe, J., Stock, D., Jap, B., Zwickl, P., Baumeister, W. and Huber, R. (1995). Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. Science 268, 533-539. Gomis-Rüth, F. X., Gómez, M., Bode, W., Huber, R. and Avilés, F. X. (1995). The three-dimensional structure of the native ternary complex of bovine pancreatic procarboxypeptidase A with proproteinase E and chymotrypsinogen C. EMBO J. 14, 4387-4394. Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H. D. and Huber, R. (1997). Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. Nature 386, 463-471. Bochtler, M., Ditzel, L., Groll, M. and Huber, R. (1997). Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 6070-6074. Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Stetter, K. O., Huber, H., Huber, R. and Steinbacher, S. (1998). Crystal structure of the thermosome, the archaeal chaperonin and homolog of CCT. Cell 93, 125-138. Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G., Bartunik, H., Huber, R. and Kroneck, P. (1999). Structure of cytochrome c nitrite reductase. Nature 400, 476-480. Sondermann, P., Huber, R., Oosthuizen, V. and Jacob, U. (2000). The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. Nature 406, 267-273. Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. (2001). Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. Nature 414, 466-470.
Krojer, T., Garrido-Franco, M., Huber, R., Ehrmann, M. and Clausen, T. (2002). Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. Nature 416, 455-459
Jegyzetek
Kategória:1937-ben született személyek Kategória:Német Nobel-díjasok Kategória:Német kémikusok Kategória:Német biokémikusok Kategória:Német egyetemi, főiskolai oktatók Kategória:Nobel-díjas kémikusok Kategória:A Leopoldina Német Természettudományos Akadémia tagjai Kategória:Müncheniek Kategória:Élő személyek Kategória:A Royal Society tagjai