bélyegkép|jobbra|250px|A porc legfőbb proteoglikánja, az aggrekán 2316 aminosavból áll A proteoglikánok erősen glikozilált fehérjék. A proteoglikán egy „magfehérjéből” áll, melyhez egy vagy több glükózaminoglikán (GAG) lánc kapcsolódik kovalensen. A kapcsolódási hely egy szerin, ahol a glükózaminoglikánt egy tetraszacharid kapcsolja össze (például kondroitin-szulfát–GlcA–Gal–Gal–Xyl–PROTEIN). A Ser általában Ser–Gly–X–Gly szekvenciarészben van, ahol X bármilyen aminosav, kivéve a prolint, de nem minden ilyen szekvenciájú fehérjéhez tartozik glükózaminoglikán. A láncok hosszú, lineáris szénhidrát-polimerek, melyek fiziológiai körülmények közt a szulfát- és uronsavcsoportok miatt negatív töltésűek. A proteoglikánok a kötőszövetben találhatók. Típusok A proteoglikánokat méret és glükózaminoglikán szerint csoportosítják. Ilyen típusok például: Típus Glükózaminoglikánok (GAG) Kis proteoglikánok Nagy proteoglikánok kondroitin-szulfát/dermatán-szulfát dekorin, 36 kDa; biglikán, 38 kDa aggrekán, 220 kDa, a porc fő proteoglikánja heparán-szulfát-proteoglikán (HSPG) heparán-szulfát/kondroitin-szulfát tesztikán, 44 kDa perlekán, 400–470 kDa; bétaglikán, >300 kDa; agrin, >500 kDa kondroitin-szulfát-proteoglikán (CSPG) kondroitin-szulfát bikunin, 25 kDa neurokán, 136 kDa; verzikán, 260–370 kDa, sok felnőtt szövetben található, például erekben és bőrben; brevikán, 145 kDa keratán-szulfát-proteoglikán keratán-szulfát fibromodulin, 42 kDa; lumikán, 38 kDa Egyes tagjai a „kis leucingazdag proteoglikánok” (SLRP) családjába tartoznak. Ilyenek például a dekorin, a biglikán, a fibromodulin és a lumikán. Funkció A proteoglikánok az állati sejten kívüli mátrix fő komponensei. Itt nagy komplexeket alkotnak más proteoglikánokkal, hialuronánnal és szálas mátrixfehérjékkel, például kollagénnel. A proteoglikánok és a kollagén együtt alkotják a porcot, mely általában erősen hidratált, nagyrészt a proteoglikánok glükózaminoglikán-láncaiban lévő szulfátok miatt. Ezenkívül fontosak a kationok (például nátrium, kálium, kalcium) és a víz kötésében, valamint a molekulák mátrixon át való mozgásának szabályzásában. Ezenkívül a fehérjék és jelzőmolekulák aktivitását és stabilitását is befolyásolhatják a mátrixban. A proteoglikánok egyes funkciói tulajdoníthatók a fehérjének vagy a kapcsolódó GAG-láncnak. Ezenkívül síkosítók is lehetnek nagy nyomást elviselő hidratáló gélt alkotva. Szintézis A proteoglikánok fehérjekomponensét riboszómák szintetizálják, majd a durva endoplazmatikus retikulum lumenjéhez transzlokálják. Glikozilációjuk a Golgi-készülékben történik több lépésben. Először egy speciális tetraszacharid kerül a fehérje szerinjére, mely a poliszacharid-növekedés primerje. Később a glükozil-transzferáz egyesével ad ehhez cukrot. Végül a teljes proteoglikán a szekréciós vezikulumokba kerül a szövet sejten kívüli mátrixába. Klinikai jelentőségük A proteoglikánok lebontására való képtelenség okozza a mukopoliszacharidózisokat. Bizonyos, általában a glükózaminoglikánokat lebontó lizoszomális enzimek inaktivitása esetén a sejtekben megnő a proteoglikánok mennyisége. Ez számos tünethez vezethet a le nem bontott proteoglikán típusától függően. A B4GALT7 galaktoziltranszferáz mutációja csökkenti a dekorin és a biglikán szubsztitúcióját, az Ehlers–Danlos-szindróma szpondilodiszplasztikus formáját okozva. A proteoglikánok és glikoproteinek különbsége A IUPAC ajánlásai szerint:
Jegyzetek
Fordítás
További információk Ábra az nd.edu-n
Kategória:Fehérjék