Lemoglobina (detta Hb) può presentarsi in varie forme.

Forme fisiologiche HbA, α2β2: l'Hb fisiologica dell'adulto. HbA2, α2δ2: Hb presente in bassissime quantità nell'adulto (2%). HbF, α2γ2: forma fetale; meno dell’1% del totale.

Altre forme non dannose per l'organismo Hb Cowtown, in cui è eliminata una coppia ionica coinvolta nella stabilizzazione dello stato T Hb Memphis, con sostituzione di un residuo non carico sulla superficie con un altro di dimensioni simili Hb Bibba, con sostituzione di una "leucina" in un'α-elica con una "prolina" Hb Milwaukee, con sostituzione di una "valina" con un "glutammato" Hb Providence, con sostituzione di una "lisina" che di solito si proietta nella cavità centrale del tetramero con un'"asparagina" Hb Philly, con sostituzione di una "tirosina" con una "fenilalanina", eliminando un legame idrogeno all'interfaccia α1β1

Forme embrionali

Hb di Portland, ζ2γ2 Hb Gower, ha due forme: Hb Gower I: ζ2ε2 Hb Gower II: α2ε2

Stati chimico-fisici ossiemoglobina: legata all'O2. deossiemoglobina, o emoglobina ridotta: ha ceduto l'O2. carbaminoemoglobina, o carbodiossiemoglobina: ha ceduto l'O2 ed ha captato una parte dell'anidride carbonica (CO2).

Emoglobine patologiche Hb di Barts, γ4: presente nell'alfa talassemia da delezione di 4 geni alfa-globinici su 4 HbH, β4: presente nell'alfa talassemia da delezione di 3 geni alfa-globinici su 4 HbS, α2β2: dall'inglese Sickle, "falce"; in posizione 6 un aminoacido è stato cambiato, da glutammato a valina. È tipica dell'anemia falciforme. HbC, α2β2: in posizione 6 un aminoacido è stato cambiato, da glutammato a lisina. HbE: in posizione 26 il glutammato viene sostituito da una lisina. Hb Lepore, α2(δβ)2: è dovuta a un crossover ineguale, per cui si fondono i geni beta e delta. Presenta il promotore tipico della catena δ e perciò non viene espressa. In quanto il promotore è debole e questo diventa un pseudogene (geni non espressi nella cellula a causa del promotore silenziato). Hb Antilepore, α2(βδ)2: è dovuta a un crossover ineguale, per cui si fondono i geni beta e delta. Presenta il promotore tipico della catena β e perciò viene espressa. Hb Philly: nella proteina beta è presente una mutazione puntiforme in posizione 35, da tirosina a fenilalanina. Hb Genova: in posizione 28 della catena beta vi è sostituzione di una leucina con prolina. Hb Köln: in beta 98 una valina viene sostituita con una metionina. Hb Yakima: in posizione beta 99 un'istidina al posto dell'aspartato. Hb Kansas: l'asparagina in beta 102 è sostituita con treonina.

Alterazioni chimico-fisiche carbossiemoglobina: lega CO, che ha un'affinità per l'Hb maggiore di 240 volte rispetto all'ossigeno. metaemoglobina: il ferro presente nella molecola si ossida, passando dallo stato ferroso (2+) a ferrico (3+), provocando un caratteristico colore marrone-bluastro, con tendenza al grigio. cianoemoglobina: Hb ridotta che lega uno ione cianuro. Quando è presente più del 5% di riduzione si ha cianosi. Emoglobina glicata (HbA1c)

Note

Categoria:Ematologia Emoglobine