La N-acetilglucosammina (GlcNAc) è un derivato ammidico del monosaccaride glucosio. Si tratta di un'ammide secondaria formata tra la glucosammina e l'acido acetico. Riveste un ruolo di primaria importanza in diversi sistemi biologici.
La GlcNAc è fondamentale per la modificazione post-traduzionale nota come glicosilazione, in particolare per la N-glicosilazione e la O-glicosilazione. Nella N-glicosilazione costituisce il primo zucchero della catena, legato all'azoto di un residuo di asparagina (N) all'interno della proteina; la restante catena saccaridica viene poi assemblata a partire dalla GlcNAc.
Fa parte di un biopolimero della parete cellulare batterica, costituito da unità alternate di GlcNAc e acido N-acetilmuramico (MurNAc), reticolati con oligopeptidi legati al residuo di acido lattico del MurNAc. Questa struttura stratificata prende il nome di peptidoglicano (in passato definita anche mureina).
La GlcNAc è il monomero costitutivo del polimero chitina, che compone l'esoscheletro degli artropodi (come insetti e crostacei). È inoltre il componente principale della radula dei molluschi, del becco dei cefalopodi e un elemento strutturale chiave della parete cellulare della maggior parte dei funghi.
Polimerizzata con l'acido glucuronico, costituisce l'acido ialuronico.
È stato evidenziato come la GlcNAc sia in grado di inibire il rilascio di elastasi da parte dei granulociti polimorfonucleati umani (con una percentuale di inibizione compresa tra l'8% e il 17%); tuttavia, tale azione è notevolmente più debole rispetto a quella esercitata dalla N-acetilgalattosammina (che mostra un'inibizione tra il 92% e il 100%).
Usi medici È stata proposta come potenziale trattamento per le malattie autoimmuni e test clinici recenti hanno mostrato alcuni risultati promettenti.
O-GlcNAcosilazione La **O-GlcNAcosilazione** è il processo di aggiunta di un singolo zucchero di N-acetilglucosammina ai residui di serina o treonina di una proteina, ed è regolata da una coppia di enzimi antagonisti: la O-GlcNAc trasferasi (OGT) e la O-GlcNAcasi (OGA). Analogamente alla fosforilazione, l'aggiunta o la rimozione della N-acetilglucosammina è un meccanismo utilizzato per attivare o disattivare enzimi o fattori di trascrizione. Infatti, la O-GlcNAcosilazione e la fosforilazione competono frequentemente per gli stessi siti di serina/treonina. Questo tipo di modificazione avviene con maggiore frequenza sulle proteine della cromatina ed è spesso correlato a una risposta allo stress cellulare.
Una regolazione alterata della O-GlcNAcosilazione è associata a diverse condizioni patologiche, tra cui il diabete, i disturbi neurodegenerativi e cognitivi, forme tumorali e malattie infiammatorie quali l'artrite. L'iperglicemia incrementa la O-GlcNAcosilazione, conducendo a insulino-resistenza. L'incremento della O-GlcNAcosilazione dovuto all'iperglicemia rappresenta una forma disfunzionale di tale processo.
La riduzione della O-GlcNAcosilazione nel cervello legata all'invecchiamento è associata al declino cognitivo. In modelli animali, quando la O-GlcNAcosilazione è stata incrementata nell'ippocampo di topi anziani, si sono riscontrati miglioramenti nell'apprendimento spaziale e nella memoria. Inoltre, la O-GlcNAcosilazione può essere coinvolta nella patogenesi del cancro a causa delle sue strette interazioni con diverse vie di trasduzione del segnale nutrizionale e di crescita.
Note
Voci correlate Cheratansolfato N-acetillattosammina sintasi
Collegamenti esterni
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