La diidrolipoil deidrogenasi, che appartiene alla classe delle ossidoreduttasi, è il terzo enzima del complesso della piruvato deidrogenasi. Catalizza la seguente reazione:
proteina N6-(diidrolipoil)lisina + NAD+ ⇄ proteina N6-(lipoil) lisina + NADH + H+
Il suo compito è quello di trasferire due atomi di idrogeno al coenzima flavinico FAD, trasformandolo in FADH2. Lo stesso cederà gli atomi di idrogeno al NAD+, riducendolo a NADH + H+.
È presente anche nel complesso della Glicina deidrogenasi.
Bibliografia Massey, V. Lipoyl dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 275–306. Massey, V., Gibson, Q.H. e Veeger, C. Intermediates in the catalytic action of lipoyl dehydrogenase (diaphorase). Biochem. J. 77 (1960) 341–351. Savage, N. Preparation and properties of highly purified diaphorase. Biochem. J. 67 (1957) 146–155. Straub, F.B. Isolation and properties of a flavoprotein from heart muscle tissue. Biochem. J. 33 (1939) 787–792. Perham, R.N. Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions. Annu. Rev. Biochem. 69 (2000) 961–1004. Nesbitt, N.M., Baleanu-Gogonea, C., Cicchillo, R.M., Goodson, K., Iwig, D.F., Broadwater, J.A., Haas, J.A., Fox, B.G. e Booker, S.J. Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase. Protein Expr. Purif. 39 (2005) 269–282.
Altri progetti
Categoria:EC 1.8.1