血小板（けっしょうばん、 または ）は、血液に含まれる細胞成分の一種である。血栓の形成に中心的な役割を果たし、血管壁が損傷した時に傷を治す役割がある。（血小板凝集）浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、383頁
概要 血小板は、血液に含まれる細胞で、赤血球、白血球と並ぶ第三の血球系である。骨髄中の巨核球（巨大核細胞）の細胞質から産生されるため、核を持たない。大きさは約2µmであり、赤血球や白血球の細胞よりも小さい。正常状態の血中には15万～40万個/µL程度含まれている平野正美監修・勝田逸郎ほか共著『ビジュアル臨床血液形態学』1999年、南江堂、2頁。血小板は、何種類かの血液凝固因子を含んでおり、これらは血小板のα顆粒や濃染顆粒内に含まれている。出血などで血管内皮細胞が傷害を受けると、血小板内の細胞骨格系が変化すると同時に、新たに細胞膜上に細胞接着因子の受容体（糖タンパク質のGPIbαやGPIIb/IIIaなど）が発現する。これを血小板の活性化と呼ぶ。これらの糖タンパク受容体やその他の接着因子などを介して血小板は血管内皮に接着し、血小板どうしが凝集し傷口を塞いで血栓を形成する。これを一次止血と呼ぶ杉本充彦「血小板粘着」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、385頁。その後、ここから各種凝固因子が放出されることによって、血液中にあるフィブリンが凝固し、さらに好中球や赤血球が捕らわれて、強固な止血栓が完成する。これを二次止血と呼ぶ。体外で固まった血小板とフィブリンおよびそれに捕らわれた赤血球の塊が乾燥したものは「かさぶた」と呼ばれる八杉 貞雄・可知 直毅監修『生物辞典 四訂版』「血餅」、旺文社、2003年。（凝固・線溶系も参照）
形態は、非活性状態では円盤状の形態であるが、出血などで血管内皮細胞が傷害を受けると活性化し、偽足（あるいは仮足）とよばれるアメーバ状の突起を伸ばして胞体を伸展させ、最終的には扁平状あるいは球状に変化する鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、101頁。さらに内皮細胞への粘着後には、血小板内部の顆粒が細胞骨格の成分の一つであるアクチンフィラメントによって中央にたぐり寄せられ、目玉焼きのような形態となる。（これは顆粒などの細胞小器官が中央部へと集まるからである。）
血小板は、血管内皮細胞や血漿中に存在する凝固因子と協調し、止血を行う作用を担っているほか、血管内皮細胞を正常に維持するための物質を供給している平野正美監修・勝田逸郎ほか共著『ビジュアル臨床血液形態学』1999年、南江堂、3頁。血小板はそのほかにも、炎症反応、免疫反応、感染防御、動脈硬化、癌転移や発育などの生体反応に深くかかわっているとされる池田康夫「血小板生物学序文」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、1頁。平均寿命は8～12日で、老化した血小板は主に脾臓で破壊され、一部は流血中でも破壊される。血小板の約1/3が脾臓に分布している浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、39頁。
歴史 血小板が初めて文献に登場したのは1842年であり、とがほぼ同時期に報告している米野琢哉・長澤俊郎「巨核球増殖および分化と血小板産生」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、37頁。1864年にはによって血小板のもととなる巨核球が初めて文献に記載され、1891年にによって「巨核球」の名称が提案された米野琢哉・長澤俊郎「巨核球増殖および分化と血小板産生」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、38頁。1874年には、ウイリアム・オスラーによって血小板の形態と機能が初めて記載された。それまでは、血小板は白血球または赤血球の前駆体と考えられていた。1906年にはが血小板は巨核球から生成されることを突き止め、このころから白血球、赤血球とは異なる第三の血球系の存在が認識された。20世紀に入ると、血小板の構造、血小板膜の発見、アデノシン二リン酸の役割などが明らかにされた。1962年には、が血小板凝集計とよばれる検査機器を考案し、病態解析はさらに進んだ。
血小板などの血球を産生を制御する因子は、1936年に小宮悦造によってその存在が指摘され、これを「poetin」と命名し芦沢健 柴田昭「血小板産生の調節—トロンボポエチンをめぐる最近の知見—」一般社団法人 日本血液学会『臨床血液』vol20、1979年、597頁、「ロイコポエチン」「エリスロポエチン」そして血小板を産生する「トロンボポエチン」との名称を提唱した。現在ではこのトロンボポエチンは血小板産生制御因子として中心的な役割を果たしていることが分かっているが、この時点では血小板産生制御因子として名称が付けられたのみで、具体的な内容をもったものではないこの時点ではトロンボポエチンはまだ単離されておらず、動態、産生部位、作用機序などが明らかであったわけではない(『臨床血液』vol20 p.597,『血小板生物学』p.38)。。1980年代には、血小板の産生制御因子としての役割ももつ顆粒球コロニー刺激因子や、赤血球の産生を促すサイトカインで血小板にもかかわるエリスロポエチンが同定された。トロンボポエチンの単離・同定は長年にわたり成功せず、1994年になってからようやく発見された宮川義隆「トロンボポエチン」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、45頁。
構造
血小板は、骨髄中の巨核球にある細胞突起厳密には、胞体突起とよばれるもので、神経突起に似た形態をもつ（浅野ほか監『三輪血液病学 第3版』387頁）がちぎれて血管内に放出されることによって生まれるため、細胞質に核は存在しない。しかし、ミトコンドリア、ゴルジ体、細胞骨格、グリコーゲン、リソソームなどの細胞小器官および成分は存在する鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、97頁。このほかに血小板固有の細胞小器官として、開放小管系、α顆粒、濃染顆粒、暗調小管系などが存在する。細胞膜の厚さは約10nmで、他の細胞とほぼ変わらない鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、98頁。容積は5～10fL平野正美監修・勝田逸郎ほか共著『ビジュアル臨床血液形態学』1999年、南江堂、60頁。周辺部は硝子様域とよばれ透明状になっており、中心部は顆粒質とよばれアズール色素に染まる。そのため核がないのにもかかわらず、この顆粒質が核のように見えることもある。
特徴的な細胞小器官 以下は、血小板に特有の細胞小器官である。
活性化していない血小板の表面は円盤状であるが、必ずしも平滑ではなく、表面に開放小管系 (OCS) と呼ばれる穴が開いている。細胞膜の一部が陥入し、顆粒を放出するときの通路として機能する小管である神戸市立医療センター中央市民病院 臨床検査技術部 「血が止まる仕組み (止血機構と病態)」、2015年12月最終確認。血小板表面に複数存在し、細胞質中に複雑に入り組んでいる。血小板の細胞膜は通常の細胞と同じく脂質二重層構造であり、そこには糖タンパク質（GP）が埋没あるいは貫通している。GPIIb/IIIa複合体（αIIbβ3インテグリン）やGPIb/V/IX複合体などと呼ばれる糖タンパク質は、血小板の粘着・凝集に関与する受容体としてはたらく。
α顆粒は、直径0.3～0.5µmで、球状あるいは楕円状の顆粒である。血小板中で最も多い顆粒であり、数十個存在する。顆粒内には、PF4や血小板由来成長因子 (PDGF) と呼ばれる血小板固有のタンパク質のほか、フィブリノーゲン、ヴォン・ヴィレブランド因子などの凝固因子など20種類以上のタンパク質と10種類以上の糖タンパク質が存在する鈴木英紀「血小板内顆粒と生理活性物質」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、111頁。
濃染顆粒はδ顆粒とも呼ばれる0.2～0.3µmの球状体で、α顆粒よりやや小さく、血小板あたり数個しか存在しない鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、99頁。内部にはタンパク質は存在せず、カルシウムイオン、ADP（アデノシン二リン酸）、ATP（アデノシン三リン酸）、セロトニン、アドレナリン、ノルアドレナリンなどが存在する鈴木英紀「血小板内顆粒と生理活性物質」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、114,115頁。これら顆粒内の物質は、他の細胞に由来するもので、血漿中から取り込んでいる。
暗調小管系（DTS）は、境界膜を有する直径0.2～0.3µmの管状の小器官で、一般的な細胞での小胞体に相当する。内部にはカルシウムイオンが存在する。血小板が活性化した際には、イノシトール代謝経路の亢進によって産生されたイノシトールトリスリン酸（IP3）が暗調小管系に存在するIP3受容体を介して貯蔵するカルシウムイオンを放出し、血小板内のカルシウムイオン濃度を上昇させる鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、100頁。
形態変化 活性化していない血小板は円盤状の形態を持つ。出血などで血管内皮細胞が傷害を受けると、内皮細胞の下にある組織（血管内皮下組織）が露出する。血小板は、血管内皮下組織に存在するコラーゲンなどの細胞外基質に受容体を介して結合し、この結合によって活性化される。活性化するとアメーバ状の偽足を伸長させ、最終的には扁平に形態変化を行う。偽足は一定の方向性に従い、長くかつ細胞外基質に沿って形成され鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、104頁、血小板同士を密着する。偽足形成の過程では、通常では重合状態の細胞小器官である微小管が脱重合を起こし、赤道面でコイル状に配列して円盤形状をつくっていた環状構造が消失する鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、102頁。粘着した血小板では、偽足と偽足を埋めるように胞体突起が進展して扁平な円状となり、さらに血小板内部の顆粒が中央に集まって目玉焼きのような形態を示すようになる。（血小板無力症では胞体突起が十分に発達しない。）これらの過程で、顆粒は開放小管系と融合し、中央部（目玉焼きでたとえるなら黄身の部分）から顆粒が放出される。
このような経時的変化には、アクチン重合も深くかかわっている。アクチンは細胞骨格を構成するタンパク質の一つで、重合と脱重合により細胞の形態や運動を制御し、細胞内の動的な過程において中心的役割を担っている榎本篤「細胞運動におけるアクチン細胞骨格と膜輸送の協調」、日本生化学会、2008年、233頁。アクチンがGタンパク質を介するGqカスケードやRhoファミリーGタンパク質のカスケードによって重合し、同じく細胞骨格を構成するタンパク質の一つであるミオシンと結合したアクトミオシンが形成される鈴木英紀「血小板の微細構造と活性化による形態変化」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、103頁。これらアクチンの構造物に依存して血小板の形態変化が起こる。
またトロンビンやADP、コラーゲンなどのアゴニスト受容体を活性させる物質を一般にこう呼ぶ。によって刺激を受けると同様に活性化し、偽足形成を伴う球形に変化する。ただし、上記のような粘着時の偽足と比べアゴニストの作用による偽足は短く、方向性も見られない。大きな凝集塊を形成すると、偽足による血小板同士の接着度は強くなり、個々の血小板が識別できないほどに変形する。アゴニストの違いによって形状の差は大きくないが、一般にトロンビンによる凝集時では内部の顆粒はほとんど消失するのに対し、ADPやコラーゲンの時には顆粒が残存しているものも見られる。
機能 血小板は、血管内皮細胞に破綻が生じ出血などに至った際、細胞や血漿中に存在する凝固因子と協調して、止血をする機能を担っている。血小板は組織に粘着し、その他の血小板を活性化・巻き込み結合させて凝集塊を形成する一次止血を行い、フィブリノーゲンなどを組み込みながら二次止血を行う。ここでは継時的に血小板が血栓形成に果たす役割を述べていく。（血小板以外の因子が関わる詳細は凝固・線溶系を参照）
接着と活性化 thumb|200px|血管の構造 血小板の活性化は血管の傷害によって始まる。血管は内膜、中膜、外膜によって構成され、このうち内膜は内皮細胞と内皮下組織によって構成されている北海道医療大学 生命基礎科学講座 佐々木研究室「血管の構造」、2015年12月最終確認。通常の血管はこの内皮細胞に囲まれており、内皮細胞が血小板の付着や凝集を阻止し、正常な状態の血管で血液凝固が起こらないようにしている浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、399頁。
血小板の接着 血管内皮細胞が傷害を受けると、その下にある血管内皮下組織が露出する。内皮下組織は主にコラーゲンでできており、コラーゲンの露出に血小板は反応して血小板は粘着する。コラーゲンとの粘着において仲介的役割を果たすのが、血中や血小板内に存在するヴォン・ヴィレブランド因子である八木秀男・藤村吉博「von Willebrand因子」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、341頁。ヴォン・ヴィレブランド因子はコラーゲンと結合して活性化した上で、血小板上に存在する糖タンパク質の一種であるGPIb/V/IX複合体とも結合する八木秀男・藤村吉博「von Willebrand因子」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、345頁。つまり、ヴォン・ヴィレブランド因子は、コラーゲンと血小板の両方を自己に結合させることによって、血栓形成を促す接着剤のような役割を持つ。さらに、血小板内ではこの結合によって別の糖タンパク質であるGPIIb/IIIa（αIIbβ3インテグリン）が活性化し、ここにフィブリノーゲンが結合する。このフィブリノーゲンは、別の血小板ともGPIIb/IIIaを介して結合し、これが連鎖していく。また、ヴォン・ヴィレブランド因子を介する反応の他に、血小板は直接コラーゲンと結合することもできる。これは血小板のコラーゲン受容体であるGPIa/IIIaとGPVIによって行われる。
このような、血小板やヴォン・ヴィレブランド因子による血栓を、一次止血あるいは血小板血栓と呼ぶ瀧正志監修 血が止まる仕組み、日本血液製剤協会。可逆的であるため、血小板だけの血栓では脆く不安定である。
アゴニストによる活性化 血小板内では、血管傷害部位に存在するトロンボプラスチン（組織因子,TF）などの活性化を受けて凝固系の反応が始まる。凝固系第IX因子（クリスマス因子）から外因系経路が、凝固系第XII因子（ハーゲマン因子）によって第XI因子（血漿トロンボプラスチン前駆物質）が活性され内因系経路がそれぞれ始まり、これらの経路によって最終的にトロンビンを産生する鈴木宏治「血小板による凝固反応の増幅と制御」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、432頁。また、傷害された内皮細胞からはADPが放出される。トロンビンやADPは血小板の生理的活性物質として働き、それぞれ特異的な血小板細胞内信号伝達の経路をとおして血小板を活性化する。
トロンビンの細胞内信号伝達経路は、トロンビン受容体を介して行われる丸山征郎「トロンビン受容体」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、217頁。トロンビン受容体はPARsと呼ばれ、このうち血小板に多く存在するものはPAR-1と呼ばれる。PARsは7回細胞膜を貫通した構造を持つGタンパク質共役受容体と呼ばれる種類の受容体である丸山征郎「トロンビン受容体」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、218頁。ただし、この受容体は特殊な構造をしており、トロンビンが直接結合するわけではなく、トロンビンが受容体の構造の一部を分解し、その分解によってむき出しになった受容体の一部分と受容体が反応する。受容体からのシグナルはRhoファミリーGタンパク質やGqなどの複数のGタンパクを介した経路によって血小板の活性化を行うが、詳しい経路はまだわかっていないことも多い丸山征郎「トロンビン受容体」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、219頁。
ADPによる細胞内信号伝達経路は、ADP受容体を介して行われる大森司・矢富裕・尾崎由基男「ADP受容体」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、235頁。ADPの受容体はP2受容体と総称され、このうち血小板には3種類が存在すると考えられている大森司・矢富裕・尾崎由基男「ADP受容体」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、238,240頁。このうち2つは7回細胞膜を貫通した構造を持つGタンパク質共役受容体と呼ばれる種類の受容体であり、GタンパクのGqとGiを介した反応が起こると考えられている。残りの1つは、P2Xと呼ばれ、ADPの結合によってカルシウムチャネルが開くイオンチャネルと呼ばれるタンパク質の一種で、濃度の高い方から低い方へとイオンを流す。この場合はカルシウムイオンが細胞外から細胞内へ流入する。イオンチャネル型受容体と呼ばれる種類の受容体である。
これらアゴニストによる活性化を受けると、血小板は前述のように形態を変化させ、さらに内部の顆粒を放出して他の多数の血小板を活性化する。
顆粒放出 血小板には、α顆粒、濃染顆粒、リソソームなどの膜状の顆粒と、開放小管系（OCS）と呼ばれる細胞小器官が存在する。血小板が活性化すると、これらの細胞小器官が機能し浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、400頁、顆粒内物質を細胞外へ放出する。顆粒放出は、顆粒の中心化、顆粒同士の融合、顆粒と開放小管系の融合、顆粒の放出という過程を進む。これには血小板の形態変化が深くかかわっており、形態変化の節で言及したアクトミオシンの収縮力によって、顆粒が中心へと集まり、顆粒放出反応が起こる。顆粒同士の癒合、顆粒と開放小管系との融合には、通常の細胞の小胞輸送にも関与しているSNAREタンパク質が関与していており、SNAREによって顆粒の膜同士は特異的に結合することができる。放出される顆粒には、トロンビンやADPのほかに、トロンボキサンが含まれる。
血小板内でアラキドン酸カスケードと呼ばれる脂質活性物質を作る経路によって山本尚三「アラキドン酸」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、255頁、アラキドン酸を材料にシクロオキシゲナーゼ-1（COX-1）という酵素によって合成されるプロスタグランジン山本尚三「アラキドン酸」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、256頁浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、414頁を経由して合成される。ここで作られ放出されたは、他の血小板の受容体（TPと呼ばれる）に結合し、活性化を増強する。
このように、活性化した血小板がADP、などを放出することで、他の多数の血小板を活性化し、さらに血小板が粘着する正のフィードバックを起こしている。
凝集塊形成
活性化した血小板は、フィブリノーゲンによって結合し、凝集塊を形成する浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、402頁。フィブリノーゲンは、血小板のGPIIb/IIIa（αIIbβ3インテグリン）と呼ばれる糖タンパク質に結合することができる部位を2つもっており、これによって血小板同士を連結する。活性化していないGPIIb/IIIaには結合することはできない。結合した血小板はさらに活性化され、その上にまた別の血小板がフィブリノーゲンによって結合する。フィブリノーゲンは血小板内で合成されたトロンビンによる加水分解によって構造の一部を切断され、安定化してフィブリンとなる高松純樹「フィブリノーゲン」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、370頁。血小板とフィブリンによる血栓を二次止血あるいはフィブリン血栓と呼ぶ。血小板とフィブリンは凝固の際、赤血球などの他の血球成分も取り込んで固まる。これを血餅とよび、乾燥して痂皮（かさぶた）となる。
ここまでで血栓の形成は完成しているが、いつまでも血栓が存在していると血管は閉塞してしまう高松純樹「フィブリノーゲン」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、371頁。そこで、役割を終えたフィブリンはプラスミンなどの線溶系の働きによって分解され、血小板同士の結合は解消される。また、血小板のリソソームから放出される加水分解酵素によって役割を終えた血小板は分解される。（詳しくは線溶系を参照）さらに、形成した血餅は次第に退縮していく血餅収縮と呼ばれる現象を起こす金沢大学血液内科・呼吸器内科「血餅退縮能とは」2010年、2015年12月最終確認。これは、血餅中で血小板とフィブリンが結合した状態で、血小板内の収縮タンパク質が機能し、フィブリンが引っ張られることによって起こると考えられている浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、1973頁。
凝集以外の作用 血小板の主な作用は、コラーゲンへの粘着・血小板同士の凝集による血栓の形成であるが、これ以外にも血小板の作用が存在する丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、451頁。
内皮細胞との相互作用 血管内皮細胞とは相互作用が存在する。内皮細胞はプロスタグランジンI2、一酸化窒素（NO）などを産生しているが、これは血小板の活性化、凝集を抑制し丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、452頁、正常な状態で血栓の形成が起こらないように抑制している。一方、血小板は、血管内皮細胞増殖因子（VEGF）やチミジンホスホリラーゼを産生し、内皮細胞の遊走と増殖を促進している。また血小板は、内皮細胞の遊走・増殖抑制や、血小板自身のVEGF産生抑制に関わるトランスフォーミング増殖因子-β（TGF-β）も産生している。このTGF-βは初めは不活性型である。血栓が役割を果たし不要になった際、内皮細胞は組織プラスミノーゲン活性化因子（t-PA）を放出し、プラスミノーゲンを血栓を溶かす物質であるプラスミンに変えるが、TGF-βはこのプラスミンによって活性化されて内皮細胞を抑制する。つまり、負のフィードバックとして働いている。
このように、内皮細胞と血小板は互いに作用しあっているが、これが破綻すると過剰な血栓の形成や血管内膜の肥厚によって、血栓症や動脈硬化などを引き起こす。
血小板-白血球複合体 血小板は、白血球と結合することによって遊走することができる丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、453頁。血小板は自力で特定部位に遊走できないため、炎症や組織の損傷部位に自力で遊走・沈着する性質を有している白血球と複合体を形成することで、連れて行ってもらっていると考えられている。
血小板-白血球複合体の最初は、血小板膜表面に存在するP-セレクチンと、白血球表面に存在するP-セレクチン糖タンパク質リガンド-1（PSGL-1）が結合することによって始まる。これによって白血球と血小板はお互いに活性化しあい、最終的にフィブリノーゲンを介して血小板上のGPIIb/IIIaと白血球のαVβ3とが結合しあう。さらに双方が持つモノクローナル抗体であるCD36や、血小板のICAM-2と白血球のαLβ2などの受容体も結合に関わっており、これらによって複合体は形成されている。
遊走以外にも複合体の役割にはさまざまなものがある。たとえば白血球は、免疫反応のために血栓の中に侵入する際にも血小板と結合する丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、454頁。このとき、白血球の一種である単球は組織因子（TF）を発現しているため、血小板の中で凝固系の外因系が発現し、止血や血栓の形成促進に働く。
また、炎症が起きた際にも血小板は役割を果たす。血小板は白血球と結合すると、血小板由来成長因子（PDGF）やトランスフォーミング増殖因子-β（TGF-β）、PF-4といった白血球を活性化する物質（ケモカインと総称される）を産生、放出する。さらに、モノクローナル抗体の一種であるCD40と呼ばれるリガンドによって、白血球や内皮細胞を活性化し、免疫機能を促進する物質であるサイトカインを発現をさせる。その他に、血小板表面にはFcγIIA受容体が発現しており、これによって免疫グロブリンG（IgG）や免疫複合体といった抗体を結合させ、免疫系の補体系と呼ばれる反応を活性化する。
癌との関連 血小板は癌との関連が指摘されている。血小板は止血をするだけではなく、活性化に伴って血小板由来成長因子(PDGF)や血管内皮細胞増殖因子(VEGF)、上皮成長因子(EGF)、トランスフォーミング増殖因子-β（TGF-β）などの細胞増殖因子の放出を行う丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、589頁。癌細胞には、PDGF受容体やEGF受容体を発現するものがあり、血小板から放出される増殖因子によって癌細胞は増殖することが実験では確かめられている丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、590頁。このほかに、癌細胞には血小板が生成するトロンビンの受容体であるPAR-1を発現しているものがあり、実験ではこれらの癌細胞をトロンビンで刺激すると増殖することが確認されている。ただし、生体内でも同様の増殖効果があるのかは不明である。
このほか、癌細胞のもつ特徴の一つである血管新生に、血小板の分泌する血管内皮細胞増殖因子(VEGF)が関連する可能性が指摘されている。また、血小板が癌の転移に関連していると指摘する論文もある丸山征郎「血小板と他の細胞:血小板のもう1つの機能」『血小板生物学』(池田康夫・丸山征郎ほか編集)、2004年、メディカルレビュー社、592頁。これは、肺癌の周囲に血小板の凝集が観察されたことに端を発しており、人為的に血小板を減少させた動物実験では、がんの転移が減少しているという報告がある。いずれにしろ明確な結論は出ていない。
産生と寿命 thumb|350px|造血幹細胞とその細胞系譜