A 1,3-Beta-glucana sintase é uma glicosiltransferase enzima envolvida na geração de beta-glucana em fungos. Ela serve como um alvo farmacológico para fármacos antifúngicos como a caspofungina, a anidulafungina e a micafungina, sendo estes denominados inibidores da 1,3-Beta-glucana sintase. No sistema de classificação CAZy, os membros fúngicos e vegetais pertencem à família 48 das glicosiltransferases (GT48). Alguns membros da família 2 das glicosiltransferases (), como a curdlan sintase CrdS (Q9X2V0), também apresentam atividade similar.
A biossíntese de dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos envolve a ação de centenas de diferentes glicosiltransferases. Estas enzimas catalisam a transferência de porções de açúcar (sugar moieties) de moléculas dadoras ativadas para moléculas recetoras específicas, formando ligações glicosídicas.
A família é composta por vários componentes da 1,3-beta-glucana sintase, incluindo Gls1, Gls2 e Gls3 de levedura. A 1,3-Beta-glucana sintase () [também conhecida como calose sintase] catalisa a formação de um polímero de beta-1,3-glucana que é um componente principal da parede celular fúngica. A reação catalisada é:
UDP-glicose + {(1,3)-beta-D-glicosil}(N) = UDP + {(1,3)-beta-D-glicosil}(N+1)
Categoria:Famílias de proteínas Categoria:EC 2.4.1