A cutinase é uma enzima hidrolítica pertencente à superfamília das esterases e lipases, amplamente estudado na biotecnologia moderna devido à sua capacidade única de catalisar a clivagem de ligações de éster tanto em polímeros solúveis de cadeia curta como em substratos insolúveis de cadeia longa. Na natureza, este biocatalisador é secretado principalmente por fungos fitopatogénicos e bactérias saprófitas com o propósito biológico de degradar a cutina, o polímero ceroso e insolúvel que constitui a cutícula protetora das plantas, facilitando assim a penetração e colonização dos tecidos vegetais pelos micro-organismos. Estruturalmente, a cutinase distingue-se da maioria das lipases convencionais pela ausência de uma «tampa» hidrofóbica de aminoácidos a cobrir o seu sítio ativo, o que lhe confere um acesso direto aos substratos e uma versatilidade catalítica excecional sem necessidade de ativação interfacial. Nas últimas décadas, esta flexibilidade operacional despertou um enorme interesse industrial, posicionando a cutinase como uma ferramenta ecológica crucial no setor têxtil para o biorrefinamento do algodão, na indústria de detergentes para a remoção de gorduras a baixas temperaturas, e, de forma cada vez mais proeminente, na transição para uma economia circular através da biodegradação e reciclagem química de plásticos sintéticos complexos, como o tereftalato de polietileno (PET), onde variantes enzimáticas geneticamente modificadas têm demonstrado eficácia na despolimerização rápida de resíduos plásticos nos seus monómeros constituintes.
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